Viss par aminoskābju ķīmiju. Aminoskābes. α-aminoskābju fizikālās īpašības

Aminoskābes, proteīni un peptīdi ir tālāk aprakstīto savienojumu piemēri. Daudzas bioloģiski aktīvās molekulas satur vairākas ķīmiski atšķirīgas funkcionālās grupas, kas var mijiedarboties savā starpā un viena ar otras funkcionālajām grupām.

Aminoskābes.

Aminoskābes- organiski bifunkcionāli savienojumi, kas ietver karboksilgrupu, UNS, un aminogrupa ir N.H. 2 .

Atsevišķi α Un β - aminoskābes:

Pārsvarā sastopams dabā α - skābes. Olbaltumvielas satur 19 aminoskābes un vienu iminoskābi ( C5H9NĒ 2 ):

Vienkāršākais aminoskābe- glicīns. Atlikušās aminoskābes var iedalīt šādās galvenajās grupās:

1) glicīna homologi - alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns.

Aminoskābju iegūšana.

Aminoskābju ķīmiskās īpašības.

Aminoskābes- tie ir amfoteriski savienojumi, jo satur 2 pretējas funkcionālās grupas - aminogrupu un hidroksilgrupu. Tāpēc tie reaģē gan ar skābēm, gan sārmiem:

Skābes-bāzes transformāciju var attēlot šādi:

Aminoskābes

Jebkurš savienojums, kas satur gan karboksilgrupu, gan aminogrupu, ir aminoskābe. Tomēr biežāk šo terminu lieto, lai apzīmētu karbonskābes, kuru aminogrupa atrodas a-pozīcijā pret karboksilgrupu.

Aminoskābes, kā likums, ir daļa no polimēriem - olbaltumvielām. Dabā sastopamas vairāk nekā 70 aminoskābes, bet tikai 20 ir svarīgas dzīvajos organismos. Neaizstājamās aminoskābes ir tās, kuras organisms nevar sintezēt no vielām, kas tiek piegādātas ar pārtiku tādā daudzumā, kas ir pietiekams, lai apmierinātu ķermeņa fizioloģiskās vajadzības. Neaizvietojamās aminoskābes ir norādītas tabulā. 1. Pacientiem ar fenilketonūriju tirozīns ir arī neaizvietojama aminoskābe (sk. 1. tabulu).

1. tabula

Neaizstājamās aminoskābes R-CHNH 2 COOH

Aminoskābes parasti nosauc kā atbilstošo karbonskābju aizstājējus, apzīmējot aminogrupas pozīciju ar grieķu alfabēta burtiem. Vienkāršākajām aminoskābēm parasti izmanto triviālus nosaukumus (glicīns, alanīns, izoleicīns utt.). Aminoskābju izomērija ir saistīta ar funkcionālo grupu izvietojumu un ogļūdeņraža skeleta struktūru. Aminoskābju molekula var saturēt vienu vai vairākas karboksilgrupas, un attiecīgi aminoskābēm ir atšķirīgs bāziskums. Arī aminoskābes molekula var saturēt atšķirīgu aminogrupu skaitu.

AMINOKĀBJU IEGŪŠANAS METODES

1. Apmēram 25 aminoskābes var iegūt ar olbaltumvielu hidrolīzi, bet iegūtais maisījums ir grūti atdalāms. Parasti vienu vai divas skābes iegūst daudz lielākos daudzumos nekā pārējās, un šīs skābes var izolēt diezgan vienkārši – izmantojot jonu apmaiņas sveķus.

2. No halogenētām skābēm. Viena no visizplatītākajām a-aminoskābju sintēzes metodēm ir a-halogenētas skābes amonolīze, ko parasti iegūst Gehl-Volhard-Zelinsky reakcijā:

Šo metodi var modificēt, lai ar malonestera palīdzību iegūtu a-bromskābi:

A-halogenētas skābes esterā var ievadīt aminogrupu, izmantojot kālija ftalimīdu (Gabriela sintēze):

3. No karbonila savienojumiem (Strecker sintēze). Streckera a-aminoskābju sintēze sastāv no karbonilsavienojuma reakcijas ar amonija hlorīda un nātrija cianīda maisījumu (šo metodes uzlabojumu ierosināja N. D. Zelinskis un G. L. Stadņikovs).

Pievienošanas-eliminācijas reakcijas, kurās iesaistīts amonjaks un karbonilgrupa, rada imīnu, kas reaģē ar ciānūdeņradi, veidojot a-aminonitrilu. Tā hidrolīzes rezultātā veidojas a-aminoskābe.

Aminoskābju ķīmiskās īpašības

Visas a-aminoskābes, izņemot glicīnu, satur hirālu a-oglekļa atomu un var rasties kā enantiomēri:

Ir pierādīts, ka gandrīz visām dabā sastopamajām a-aminoskābēm ir tāda pati relatīvā konfigurācija pie a-oglekļa atoma. (-)-serīna a-oglekļa atomam parasti tika piešķirta L-konfigurācija, un (+)-serīna a-oglekļa atomam tika piešķirta D-konfigurācija. Turklāt, ja a-aminoskābes Fišera projekcija ir uzrakstīta tā, ka karboksilgrupa atrodas augšpusē un R atrodas apakšā, L-aminoskābei būs aminogrupa kreisajā pusē, bet D-aminoskābe. aminogrupa būs labajā pusē. Fišera shēma aminoskābju konfigurācijas noteikšanai attiecas uz visām a-aminoskābēm, kurām ir hirāls a-oglekļa atoms.

Attēlā parādīts, ka L-aminoskābe var būt pa labi (+) vai pa kreisi griežoša (-) atkarībā no radikāļa rakstura. Lielākā daļa dabā sastopamo a-aminoskābju pieder L sērijai. To enantiomorfi, t.i. D-aminoskābes sintezē tikai mikroorganismi, un tās sauc par “nedabiskām” aminoskābēm.

Saskaņā ar (R,S) nomenklatūru lielākajai daļai "dabisko" jeb L-aminoskābju ir S konfigurācija.

L-izoleicīns un L-treonīns, katrs satur divus hirālos centrus vienā molekulā, var būt jebkurš diastereomēru pāra loceklis atkarībā no konfigurācijas pie b-oglekļa atoma. Šo aminoskābju pareizās absolūtās konfigurācijas ir norādītas zemāk.

AMINOKĀBJU SKĀBJU BĀZES ĪPAŠĪBAS

Aminoskābes ir amfoteriskas vielas, kas var pastāvēt katjonu vai anjonu veidā. Šo īpašību izskaidro gan skābo (-COOH), gan bāzisko (-NH 2) grupu klātbūtne vienā molekulā. Ļoti skābos šķīdumos skābes NH 2 grupa tiek protonēta un skābe kļūst par katjonu. Stipri sārmainos šķīdumos aminoskābes karboksilgrupa tiek deprotonēta un skābe tiek pārveidota par anjonu.

Cietā stāvoklī aminoskābes pastāv cwitterionu veidā (bipolāri joni, iekšējie sāļi). Cviterionos protons tiek pārnests no karboksilgrupas uz aminogrupu:

Ja jūs ievietojat aminoskābi vadošā vidē un nolaižat tur elektrodu pāri, tad skābos šķīdumos aminoskābe migrēs uz katodu, bet sārmainos šķīdumos - uz anodu. Pie noteiktas pH vērtības, kas raksturīga konkrētai aminoskābei, tā nepārvietosies ne uz anodu, ne uz katodu, jo katra molekula ir cviteriona formā (nes gan pozitīvu, gan negatīvu lādiņu). Šo pH vērtību sauc par dotās aminoskābes izoelektrisko punktu (pI).

AMINOKĀBJU REAKCIJAS

Lielākā daļa reakciju, ko aminoskābes iziet laboratorijas apstākļos (in vitro), ir raksturīgas visiem amīniem vai karbonskābēm.

1. amīdu veidošanās pie karboksilgrupas. Kad aminoskābes karbonilgrupa reaģē ar amīna aminogrupu, paralēli notiek aminoskābes polikondensācijas reakcija, kas izraisa amīdu veidošanos. Lai novērstu polimerizāciju, skābes aminogrupa tiek bloķēta, lai reaģētu tikai amīna aminogrupa. Šim nolūkam tiek izmantots karbobenzoksihlorīds (karbobenziloksihlorīds, benzilhlorformiāts), terc-butoksikarboksazīds u.c. Lai reaģētu ar amīnu, karboksilgrupa tiek aktivizēta, pakļaujot to etilhlorformiāta iedarbībai. Pēc tam aizsarggrupu atdala ar katalītisko hidrogenolīzi vai aukstu bromūdeņraža šķīdumu etiķskābē.

2. amīdu veidošanās pie aminogrupas. Kad a-aminoskābes aminogrupa tiek acilēta, veidojas amīds.

Reakcija norit labāk bāzes vidē, jo tas nodrošina augstu brīvā amīna koncentrāciju.

3. esteru veidošanās. Aminoskābes karboksilgrupu viegli esterificēt ar parastajām metodēm. Piemēram, metilesterus pagatavo, izlaižot sausu hlorūdeņraža gāzi caur aminoskābes šķīdumu metanolā:

Aminoskābes spēj polikondensēties, kā rezultātā veidojas poliamīds. Poliamīdus, kas sastāv no a-aminoskābēm, sauc par peptīdiem vai polipeptīdiem. Amīda saiti šādos polimēros sauc par peptīdu saiti. Polipeptīdus, kuru molekulmasa ir vismaz 5000, sauc par proteīniem. Olbaltumvielas satur apmēram 25 dažādas aminoskābes. Kad konkrēts proteīns tiek hidrolizēts, visas šīs aminoskābes vai dažas no tām var veidoties noteiktās proporcijās, kas raksturīgas atsevišķam proteīnam.

Unikālo aminoskābju atlikumu secību ķēdē, kas raksturīga konkrētam proteīnam, sauc par proteīna primāro struktūru. Olbaltumvielu molekulu ķēžu savīšanas īpatnības (fragmentu relatīvais izvietojums telpā) sauc par proteīnu sekundāro struktūru. Olbaltumvielu polipeptīdu ķēdes var savienot viena ar otru, veidojot amīda, disulfīda, ūdeņraža un citas saites, pateicoties aminoskābju sānu ķēdēm. Rezultātā spirāle sagriežas bumbiņā. Šo strukturālo iezīmi sauc par proteīna terciāro struktūru. Lai parādītu bioloģisko aktivitāti, dažiem proteīniem vispirms jāveido makrokomplekss (oligoproteīns), kas sastāv no vairākām pilnīgām olbaltumvielu apakšvienībām. Kvartārā struktūra nosaka šādu monomēru asociācijas pakāpi bioloģiski aktīvajā materiālā.

Olbaltumvielas iedala divās lielās grupās – fibrilārajos (molekulāra garuma un platuma attiecība ir lielāka par 10) un lodveida (attiecība ir mazāka par 10). Fibrilārās olbaltumvielas ietver kolagēnu, visbiežāk sastopamo proteīnu mugurkaulniekiem; tas veido gandrīz 50% no skrimšļa sausā svara un apmēram 30% no kaula cietās vielas. Lielākajā daļā augu un dzīvnieku regulējošo sistēmu katalīzi veic globulārie proteīni, kurus sauc par fermentiem.

Noturīga viela, kas satur daudz sēra. Proteīnus izmanto plastmasas un līmes ražošanai. Zemāk mēs sniedzam tabulu ar informāciju par aminoskābēm un olbaltumvielām (nākamajā lapā). Aminoacila pārneses RNS tRNS ar aminoacilgrupu, kas pievienota gala adenozīna atlikuma 2" vai 3" hidroksilgrupai. Aminoacilgrupa ātri migrē starp 2-...

Viņi var. Šādi kombinēti pārtikas produkti, kas satur komplementārus proteīnus, ir daļa no visu pasaules tautu tradicionālās virtuves. 3. NODAĻA. TĒMAS “AMINOKĀBES” APMĀCĪBAS EKOLOĢISKĀS ĪPAŠĪBAS Cilvēka organisms nespēj uzkrāt olbaltumvielas, tāpēc cilvēkam katru dienu ir nepieciešams sabalansēts olbaltumvielu uzturs. Pieaugušam, kas sver 82 kg, nepieciešami 79 g...

Dzīvnieku veidi. Reģionālās atšķirības metionīna koncentrācijās ir nelielas. Uztura ietekme uz metionīna koncentrāciju smadzenēs ir arī nenozīmīga, jo transporta sistēmām ir konkurence ar neitrālajām aminoskābēm. Brīvo aminoskābju baseinā esošais metionīns par 80% tiek izmantots proteīnu sintēzei. Brīvā metionīna metabolisms cisteīnā sākas ar S-adenozilmetionīna veidošanos, ...

DEFINĪCIJA

Aminoskābes- tie ir sarežģīti organiski savienojumi, kas vienlaikus satur aminogrupu un karboksilgrupu savā molekulā.

Aminoskābes ir kristāliskas cietas vielas, kurām raksturīga augsta kušanas temperatūra un kuras karsējot sadalās. Tie labi šķīst ūdenī. Šīs īpašības izskaidrojamas ar aminoskābju pastāvēšanas iespējamību iekšējo sāļu veidā (1. att.).

Rīsi. 1. Aminoetiķskābes iekšējais sāls.

Aminoskābju iegūšana

Izejvielas aminoskābju ražošanai bieži ir karbonskābes, kuru molekulā tiek ievadīta aminogrupa. Piemēram, to iegūšana no halogenētām skābēm

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH3 → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Turklāt aldehīdi (1), nepiesātinātās skābes (2) un nitro savienojumi (3) var kalpot kā izejmateriāli aminoskābju ražošanai:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3 -C(NH2)H-C≡H + H2O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH2 =CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O2N-C6H4-COOH + [H] →H2N-C6H4-COOH (3).

Aminoskābju ķīmiskās īpašības

Aminoskābes kā heterofunkcionāli savienojumi iesaistās lielākajā daļā reakciju, kas raksturīgas karbonskābēm un amīniem. Divu dažādu funkcionālo grupu klātbūtne aminoskābju molekulās izraisa vairāku specifisku īpašību parādīšanos.

Aminoskābes ir amfoteriski savienojumi. Tie reaģē gan ar skābēm, gan ar bāzēm:

NH2-CH2-COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Aminoskābju ūdens šķīdumiem ir neitrāla, sārmaina un skāba vide atkarībā no funkcionālo grupu skaita. Piemēram, glutamīnskābe veido skābu šķīdumu, jo tajā ir divas karboksilgrupas un viena aminogrupa, un lizīns veido sārmainu šķīdumu, jo tajā ir viena karboksilgrupa un divas aminogrupas.

Divas aminoskābju molekulas var mijiedarboties viena ar otru. Šajā gadījumā ūdens molekula tiek atdalīta un veidojas produkts, kurā molekulas fragmenti ir savstarpēji saistīti ar peptīdu saiti (-CO-NH-). Piemēram:

Iegūto savienojumu sauc par dipeptīdu. Vielas, kas sastāv no daudzām aminoskābju atlikumiem, sauc par polipeptīdiem. Peptīdus hidrolizē skābes un bāzes.

Aminoskābju pielietošana

Gan cilvēki, gan dzīvnieki organisma veidošanai nepieciešamās aminoskābes iegūst no pārtikas olbaltumvielām.

γ-Aminosviestskābi lieto medicīniski (aminalons/gammalons) psihisku slimību ārstēšanai; Uz tā pamata ir izveidots vesels klāsts nootropo zāļu, t.i. domāšanas procesu ietekmēšana.

ε-Aminokaproic skābi izmanto arī medicīnā (hemostatisks līdzeklis), turklāt tas ir liela mēroga rūpniecisks produkts, ko izmanto sintētiskās poliamīda šķiedras - neilona ražošanai.

Antranilskābi izmanto krāsvielu, piemēram, indigozilā, sintēzei, kā arī piedalās heterociklisko savienojumu biosintēzē.

Problēmu risināšanas piemēri

1. PIEMĒRS

2. PIEMĒRS

Starp slāpekli saturošām organiskām vielām ir savienojumi ar divējādām funkcijām. Īpaši svarīgi no tiem ir aminoskābes.

Dzīvo organismu šūnās un audos ir atrodamas aptuveni 300 dažādas aminoskābes, bet tikai 20 ( α-aminoskābes ) no tiem kalpo kā vienības (monomēri), no kurām tiek veidoti visu organismu peptīdi un proteīni (tāpēc tos sauc par olbaltumvielu aminoskābēm). Šo aminoskābju izvietojuma secība olbaltumvielās ir kodēta atbilstošo gēnu nukleotīdu secībā. Atlikušās aminoskābes atrodamas gan brīvu molekulu veidā, gan saistītā veidā. Daudzas no aminoskābēm ir atrodamas tikai noteiktos organismos, un ir citas, kas atrodamas tikai vienā no daudzajiem aprakstītajiem organismiem. Lielākā daļa mikroorganismu un augu sintezē tiem nepieciešamās aminoskābes; Dzīvnieki un cilvēki nespēj saražot tā sauktās neaizvietojamās aminoskābes, ko iegūst no pārtikas. Aminoskābes piedalās olbaltumvielu un ogļhidrātu metabolismā, organismiem svarīgu savienojumu veidošanā (piemēram, purīna un pirimidīna bāzes, kas ir neatņemama nukleīnskābju sastāvdaļa), tās ir daļa no hormoniem, vitamīniem, alkaloīdiem, pigmentiem. , toksīni, antibiotikas utt.; Dažas aminoskābes kalpo kā starpnieki nervu impulsu pārraidē.

Aminoskābes- organiskie amfoteriskie savienojumi, kas ietver karboksilgrupas - COOH un aminogrupas -NH 2 .

Aminoskābes var uzskatīt par karbonskābēm, kuru molekulās ūdeņraža atoms radikālā ir aizstāts ar aminogrupu.

KLASIFIKĀCIJA

1. Atkarībā no aminoskābju un karboksilgrupu relatīvā stāvokļa aminoskābes iedala α-, β-, γ-, δ-, ε- utt.

2. Atkarībā no funkcionālo grupu skaita izšķir skābās, neitrālās un bāziskās grupas.

3. Pamatojoties uz ogļūdeņraža radikāļa raksturu, tie izšķir alifātisks(tauki), aromātisks, sēru saturošs Un heterociklisks aminoskābes. Iepriekš minētās aminoskābes pieder pie tauku sērijas.

Aromātiskās aminoskābes piemērs ir para-aminobenzoskābe:

Heterocikliskās aminoskābes piemērs ir triptofāns, būtiska α-aminoskābe.

NOMENKLATŪRA

Saskaņā ar sistemātisko nomenklatūru aminoskābju nosaukumus veido no atbilstošo skābju nosaukumiem, pievienojot prefiksu amino un norādot aminogrupas atrašanās vietu attiecībā pret karboksilgrupu. Oglekļa ķēdes numerācija no karboksilgrupas oglekļa atoma.

Piemēram:

Bieži tiek izmantota arī cita aminoskābju nosaukumu konstruēšanas metode, saskaņā ar kuru prefikss tiek pievienots triviālajam karbonskābes nosaukumam. amino kas norāda aminogrupas pozīciju ar grieķu alfabēta burtu.

Piemērs:

Attiecībā uz α-aminoskābēmR-CH(NH2)COOH

Kuriem ir ārkārtīgi svarīga loma dzīvnieku un augu dzīves procesos, tiek izmantoti triviāli nosaukumi.

Tabula.

Ja aminoskābes molekula satur divas aminogrupas, tad tās nosaukumā tiek izmantots prefikssdiamino-, trīs NH 2 grupas – triamino- utt.

Piemērs:

Divu vai trīs karboksilgrupu klātbūtne nosaukumā atspoguļota ar sufiksu -diovija vai - triīnskābe:

IZOMĒRIJA

1. Oglekļa skeleta izomērija

2. Funkcionālo grupu stāvokļa izomērisms

3. Optiskā izomērija

α-aminoskābes, izņemot glicīnu NH 2-CH2-COOH.

FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS

Aminoskābes ir kristāliskas vielas ar augstu (virs 250°C) kušanas temperatūru, kas maz atšķiras starp atsevišķām aminoskābēm un tāpēc nav raksturīgas. Kušanu pavada vielas sadalīšanās. Aminoskābes labi šķīst ūdenī un nešķīst organiskajos šķīdinātājos, kas padara tās līdzīgas neorganiskiem savienojumiem. Daudzām aminoskābēm ir salda garša.

SAŅEMŠANA

3. Mikrobioloģiskā sintēze. Ir zināms, ka mikroorganismi savos dzīves procesos ražo olbaltumvielu α - aminoskābes.

ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS

Aminoskābes ir amfotēriski organiski savienojumi, tiem ir raksturīgas skābju-bāzes īpašības.

es . Vispārējās īpašības

1. Intramolekulārā neitralizācija → veidojas bipolārs cviterjons:

Ūdens šķīdumi ir elektriski vadoši. Šīs īpašības ir izskaidrojamas ar to, ka aminoskābju molekulas pastāv iekšējo sāļu veidā, kas veidojas, pārejot protonam no karboksilgrupas uz aminogrupu:

cviterions

Aminoskābju ūdens šķīdumiem ir neitrāla, skāba vai sārma vide atkarībā no funkcionālo grupu skaita.

PIETEIKUMS

1) aminoskābes dabā ir plaši izplatītas;

2) aminoskābju molekulas ir celtniecības bloki, no kuriem tiek veidotas visas augu un dzīvnieku olbaltumvielas; aminoskābes, kas nepieciešamas ķermeņa olbaltumvielu veidošanai, cilvēki un dzīvnieki iegūst kā daļu no pārtikas olbaltumvielām;

3) aminoskābes tiek nozīmētas smagam spēku izsīkumam, pēc smagām operācijām;

4) tos izmanto slimo barošanai;

5) aminoskābes nepieciešamas kā līdzeklis pret noteiktām slimībām (piemēram, glutamīnskābi lieto pret nervu slimībām, histidīnu pret kuņģa čūlu);

6) dažas aminoskābes tiek izmantotas lauksaimniecībā dzīvnieku barošanai, kas pozitīvi ietekmē to augšanu;

7) ir tehniska nozīme: aminokaproīnskābes un aminoenantskābes veido sintētiskās šķiedras - kapronu un enantu.

PAR AMINOKĀBJU LOMU

Aminoskābju sastopamība dabā un bioloģiskā loma

Meklēšana dabā un aminoskābju bioloģiskā loma

Aminoskābes ir heterofunkcionāli savienojumi, kas obligāti satur divas funkcionālās grupas: aminogrupu - NH 2 un karboksilgrupu - COOH, kas saistīta ar ogļūdeņraža radikāli. Vienkāršāko aminoskābju vispārīgo formulu var uzrakstīt šādi:

Tā kā aminoskābes satur divas dažādas funkcionālās grupas, kas ietekmē viena otru, raksturīgās reakcijas atšķiras no karbonskābēm un amīniem.

Aminoskābju īpašības

Aminogrupa - NH 2 nosaka aminoskābju pamatīpašības, jo tā spēj piesaistīt sev ūdeņraža katjonu, izmantojot donora-akceptora mehānismu, jo slāpekļa atomā ir brīvs elektronu pāris.

-COOH grupa (karboksilgrupa) nosaka šo savienojumu skābes īpašības. Tāpēc aminoskābes ir amfoteriski organiski savienojumi. Tie reaģē ar sārmiem kā skābes:

Ar stiprām skābēm, piemēram, bāzēm, amīniem:

Turklāt aminoskābē esošā aminogrupa mijiedarbojas ar tās karboksilgrupu, veidojot iekšējo sāli:

Aminoskābju molekulu jonizācija ir atkarīga no vides skābās vai sārmainās dabas:

Tā kā aminoskābes ūdens šķīdumos uzvedas kā tipiski amfotēri savienojumi, dzīvos organismos tās pilda bufervielu lomu, kas uztur noteiktu ūdeņraža jonu koncentrāciju.

Aminoskābes ir bezkrāsainas kristāliskas vielas, kas kūst un sadalās temperatūrā virs 200 °C. Tie šķīst ūdenī un nešķīst ēterī. Atkarībā no R-radikāļa tie var būt saldi, rūgti vai bezgaršīgi.

Aminoskābes iedala dabiskajās (atrodas dzīvos organismos) un sintētiskajās. No dabiskajām aminoskābēm (apmēram 150) izšķir proteīnogēnās aminoskābes (apmēram 20), kas ir daļa no olbaltumvielām. Tās ir L formas. Apmēram puse no šīm aminoskābēm ir neaizstājams, jo tie netiek sintezēti cilvēka organismā. Neaizstājamās skābes ir valīns, leicīns, izoleicīns, fenilalanīns, lizīns, treonīns, cisteīns, metionīns, histidīns, triptofāns. Šīs vielas nonāk cilvēka organismā ar pārtiku. Ja to daudzums pārtikā ir nepietiekams, tiek traucēta cilvēka organisma normāla attīstība un darbība. Dažu slimību gadījumā organisms nespēj sintezēt dažas citas aminoskābes. Tādējādi fenilketonūrijas gadījumā tirozīns netiek sintezēts. Vissvarīgākā aminoskābju īpašība ir spēja iekļūt molekulārā kondensācijā ar ūdens izdalīšanos un amīda grupas -NH-CO- veidošanos, piemēram:

Šīs reakcijas rezultātā iegūtie lielmolekulārie savienojumi satur lielu skaitu amīdu fragmentu un tāpēc tos sauc poliamīdi.

Tie, papildus iepriekš minētajai sintētiskajai neilona šķiedrai, ietver, piemēram, enantu, kas veidojas aminoenantskābes polikondensācijas laikā. Sintētisko šķiedru ražošanai piemērotas aminoskābes ar amino- un karboksilgrupām molekulu galos.

Alfa aminoskābju poliamīdus sauc peptīdi. Atkarībā no aminoskābju atlikumu skaita tos izšķir dipeptīdi, tripeptīdi, polipeptīdi. Šādos savienojumos -NH-CO- grupas sauc par peptīdu grupām.

Izomērisms un aminoskābju nomenklatūra

Aminoskābju izomēriju nosaka atšķirīgā oglekļa ķēdes struktūra un aminogrupas novietojums, piemēram:

Plaši izplatīti ir arī aminoskābju nosaukumi, kuros aminogrupas pozīciju norāda ar grieķu alfabēta burtiem: α, β, y utt. Tādējādi 2-aminobutānskābi var saukt arī par α-aminoskābi. :

Aminoskābju iegūšanas metodes