Vše o chemii aminokyselin. Aminokyseliny. Fyzikální vlastnosti α-aminokyselin

Aminokyseliny, proteiny a peptidy jsou příklady sloučenin popsaných níže. Mnoho biologicky aktivních molekul obsahuje několik chemicky odlišných funkčních skupin, které mohou interagovat mezi sebou navzájem a navzájem se svými funkčními skupinami.

Aminokyseliny.

Aminokyseliny- organické bifunkční sloučeniny, které obsahují karboxylovou skupinu - UNS a aminoskupina je N.H. 2 .

Samostatný α A β - aminokyseliny:

Většinou se vyskytuje v přírodě α -kyseliny. Proteiny obsahují 19 aminokyselin a jednu iminokyselinu ( C5H9NE 2 ):

Nejjednodušší aminokyselina- glycin. Zbývající aminokyseliny lze rozdělit do následujících hlavních skupin:

1) homology glycinu - alanin, valin, leucin, isoleucin.

Získávání aminokyselin.

Chemické vlastnosti aminokyselin.

Aminokyseliny- jedná se o amfoterní sloučeniny, protože obsahují 2 opačné funkční skupiny - aminoskupinu a hydroxylovou skupinu. Proto reagují s kyselinami i zásadami:

Acidobazická transformace může být reprezentována jako:

Aminokyseliny

Každá sloučenina, která obsahuje karboxylovou i aminovou skupinu, je aminokyselina. Častěji se však tento termín používá pro označení karboxylových kyselin, jejichž aminoskupina je v a-poloze ke karboxylové skupině.

Aminokyseliny jsou zpravidla součástí polymerů - proteinů. V přírodě se vyskytuje přes 70 aminokyselin, ale pouze 20 hraje důležitou roli v živých organismech. Esenciální aminokyseliny jsou ty, které si tělo nedokáže syntetizovat z látek dodávaných potravou v množství dostatečném k uspokojení fyziologických potřeb organismu. Esenciální aminokyseliny jsou uvedeny v tabulce. 1. Pro pacienty s fenylketonurií je tyrosin také esenciální aminokyselinou (viz tabulka 1).

stůl 1

Esenciální aminokyseliny R-CHNH 2 COOH

Aminokyseliny jsou obvykle pojmenovány jako náhražky za odpovídající karboxylové kyseliny a označují polohu aminoskupiny písmeny řecké abecedy. Pro nejjednodušší aminokyseliny se obvykle používají triviální názvy (glycin, alanin, isoleucin atd.). Izomerie aminokyselin je spojena s uspořádáním funkčních skupin a strukturou uhlovodíkového skeletu. Molekula aminokyseliny může obsahovat jednu nebo více karboxylových skupin a podle toho se aminokyseliny liší v zásaditosti. Také molekula aminokyseliny může obsahovat různý počet aminoskupin.

ZPŮSOBY ZÍSKÁVÁNÍ AMINOKYSELIN

1. Hydrolýzou bílkovin lze získat asi 25 aminokyselin, ale výsledná směs se obtížně odděluje. Obvykle se jedna nebo dvě kyseliny získávají v mnohem větším množství než ostatní a tyto kyseliny lze izolovat celkem snadno – pomocí iontoměničových pryskyřic.

2. Z halogenovaných kyselin. Jednou z nejběžnějších metod syntézy a-aminokyselin je amonolýza a-halogenované kyseliny, která se obvykle získává Gehl-Volhard-Zelinsky reakcí:

Tato metoda může být modifikována pro výrobu kyseliny a-bromové prostřednictvím esteru kyseliny malonové:

Aminoskupina může být zavedena do esteru a-halogenované kyseliny pomocí ftalimidu draselného (Gabrielova syntéza):

3. Z karbonylových sloučenin (Streckerova syntéza). Streckerova syntéza a-aminokyselin spočívá v reakci karbonylové sloučeniny se směsí chloridu amonného a kyanidu sodného (toto vylepšení metody navrhli N.D. Zelinsky a G.L. Stadnikov).

Adičně-eliminační reakce zahrnující amoniak a karbonylovou sloučeninu produkují imin, který reaguje s kyanovodíkem za vzniku a-aminonitrilu. V důsledku jeho hydrolýzy vzniká a-aminokyselina.

Chemické vlastnosti aminokyselin

Všechny a-aminokyseliny, kromě glycinu, obsahují chirální a-uhlíkový atom a mohou se vyskytovat jako enantiomery:

Bylo prokázáno, že téměř všechny přirozeně se vyskytující a-aminokyseliny mají stejnou relativní konfiguraci na a-atomu uhlíku. A-atomu uhlíku (-)-serinu byla konvenčně přiřazena L-konfigurace a a-atomu uhlíku (+)-serinu byla přiřazena D-konfigurace. Navíc, pokud je Fischerova projekce a-aminokyseliny napsána tak, že karboxylová skupina je umístěna nahoře a R dole, L-aminokyselina bude mít amino skupinu vlevo a D-aminokyselina bude mít aminoskupinu vpravo. Fischerovo schéma pro stanovení konfigurace aminokyselin platí pro všechny a-aminokyseliny, které mají chirální a-uhlíkový atom.

Obrázek ukazuje, že L-aminokyselina může být pravotočivá (+) nebo levotočivá (-) v závislosti na povaze radikálu. Drtivá většina a-aminokyselin vyskytujících se v přírodě patří do L-série. Jejich enantiomorfy, tzn. D-aminokyseliny jsou syntetizovány pouze mikroorganismy a nazývají se „nepřirozené“ aminokyseliny.

Podle (R,S) nomenklatury má většina "přírodních" nebo L-aminokyselin konfiguraci S.

L-Isoleucin a L-threonin, z nichž každý obsahuje dvě chirální centra na molekulu, může být libovolným členem páru diastereomerů v závislosti na konfiguraci na atomu b-uhlíku. Správné absolutní konfigurace těchto aminokyselin jsou uvedeny níže.

KYSELINO-BÁZICKÉ VLASTNOSTI AMINOKYSELIN

Aminokyseliny jsou amfoterní látky, které mohou existovat ve formě kationtů nebo aniontů. Tato vlastnost se vysvětluje přítomností jak kyselých (-COOH), tak bazických (-NH 2) skupin ve stejné molekule. Ve velmi kyselých roztocích je skupina NH 2 kyseliny protonována a kyselina se stává kationtem. V silně alkalických roztocích dochází k deprotonizaci karboxylové skupiny aminokyseliny a přeměně kyseliny na anion.

V pevném stavu existují aminokyseliny ve formě zwitteriontů (bipolární ionty, vnitřní soli). V zwitteriontech se proton přenáší z karboxylové skupiny na aminoskupinu:

Pokud umístíte aminokyselinu do vodivého média a spustíte tam pár elektrod, pak v kyselých roztocích bude aminokyselina migrovat ke katodě a v alkalických roztocích - k anodě. Při určité hodnotě pH charakteristické pro danou aminokyselinu se neposune ani k anodě, ani ke katodě, protože každá molekula je ve formě zwitteriontu (nese kladný i záporný náboj). Tato hodnota pH se nazývá izoelektrický bod (pI) dané aminokyseliny.

REAKCE AMINOKYSELIN

Většina reakcí, které aminokyseliny podstupují v laboratorních podmínkách (in vitro), je charakteristická pro všechny aminy nebo karboxylové kyseliny.

1. tvorba amidů na karboxylové skupině. Když karbonylová skupina aminokyseliny reaguje s aminoskupinou aminu, dochází paralelně k polykondenzační reakci aminokyseliny, která vede k tvorbě amidů. Aby se zabránilo polymeraci, je aminoskupina kyseliny blokována, takže reaguje pouze aminoskupina aminu. K tomuto účelu se používá karbobenzoxychlorid (karbobenzyloxychlorid, benzylchlorformiát), terc-butoxykarboxazid atd. Při reakci s aminem se karboxylová skupina aktivuje vystavením ethylchlorformiátu. Chránící skupina se potom odstraní katalytickou hydrogenolýzou nebo působením studeného roztoku bromovodíku v kyselině octové.

2. tvorba amidů na aminoskupině. Když se aminoskupina a-aminokyseliny acyluje, vytvoří se amid.

Reakce probíhá lépe v zásaditém prostředí, protože to zajišťuje vysokou koncentraci volného aminu.

3. tvorba esterů. Karboxylová skupina aminokyseliny se snadno esterifikuje běžnými metodami. Například methylestery se připravují průchodem suchého plynného chlorovodíku přes roztok aminokyseliny v methanolu:

Aminokyseliny jsou schopné polykondenzace, což vede k tvorbě polyamidu. Polyamidy sestávající z a-aminokyselin se nazývají peptidy nebo polypeptidy. Amidová vazba v takových polymerech se nazývá peptidová vazba. Polypeptidy s molekulovou hmotností alespoň 5000 se nazývají proteiny. Bílkoviny obsahují asi 25 různých aminokyselin. Když je daný protein hydrolyzován, všechny tyto aminokyseliny nebo některé z nich mohou vznikat v určitých poměrech charakteristických pro jednotlivý protein.

Jedinečná sekvence aminokyselinových zbytků v řetězci vlastní danému proteinu se nazývá primární struktura proteinu. Zvláštnosti kroucení řetězců molekul bílkovin (relativní uspořádání fragmentů v prostoru) se nazývá sekundární struktura bílkovin. Polypeptidové řetězce proteinů mohou být navzájem spojeny za vzniku amidových, disulfidových, vodíkových a dalších vazeb v důsledku aminokyselinových postranních řetězců. V důsledku toho se spirála stočí do klubíčka. Tento strukturní rys se nazývá terciární struktura proteinu. Aby některé proteiny vykazovaly biologickou aktivitu, musí nejprve vytvořit makrokomplex (oligoprotein) sestávající z několika kompletních proteinových podjednotek. Kvartérní struktura určuje stupeň asociace takových monomerů v biologicky aktivním materiálu.

Proteiny se dělí na dvě velké skupiny – fibrilární (poměr délky molekuly k šířce je větší než 10) a globulární (poměr je menší než 10). Fibrilární proteiny zahrnují kolagen, nejhojnější protein u obratlovců; tvoří téměř 50 % suché hmotnosti chrupavky a asi 30 % pevné hmoty kosti. Ve většině regulačních systémů rostlin a živočichů je katalýza prováděna globulárními proteiny, které se nazývají enzymy.

Perzistentní látka obsahující hodně síry. Proteiny se používají k výrobě plastů a lepidel. Níže uvádíme tabulku s některými informacemi o aminokyselinách a bílkovinách (na další stránce). Aminoacyl transferová RNA tRNA s aminoacylovou skupinou připojenou k 2" nebo 3" hydroxylové skupině koncového adenosinového zbytku. Aminoacylová skupina rychle migruje mezi 2-...

Oni mohou. Takové kombinované potravinářské výrobky, které obsahují doplňkové proteiny, jsou součástí tradiční kuchyně všech národů světa. KAPITOLA 3. EKOLOGICKÉ RYSY STUDIA TÉMATU „AMINOKYSELINY“ Lidské tělo neumí ukládat bílkoviny, proto člověk potřebuje každý den vyváženou bílkovinnou stravu. Dospělý člověk vážící 82 kg potřebuje 79 g...

Druhy zvířat. Regionální rozdíly v koncentracích methioninu jsou malé. Vliv stravy na koncentrace methioninu v mozku je také nevýznamný kvůli konkurenci neutrálních aminokyselin pro transportní systémy. Methionin v zásobě volných aminokyselin je z 80 % využit pro syntézu bílkovin. Metabolismus volného methioninu na cystein začíná tvorbou S-adenosylmethioninu, ...

DEFINICE

Aminokyseliny- jedná se o složité organické sloučeniny, které současně obsahují ve své molekule aminoskupinu a karboxylovou skupinu.

Aminokyseliny jsou krystalické pevné látky vyznačující se vysokými teplotami tání a při zahřívání se rozkládají. Dobře se rozpouštějí ve vodě. Tyto vlastnosti jsou vysvětleny možností existence aminokyselin ve formě vnitřních solí (obr. 1).

Rýže. 1. Vnitřní sůl kyseliny aminooctové.

Získávání aminokyselin

Výchozími sloučeninami pro výrobu aminokyselin jsou často karboxylové kyseliny, do jejichž molekuly je zavedena aminoskupina. Například jejich získávání z halogenovaných kyselin

CH3-C(Br)H-COOH + 2NH3 ->CH3-C(NH2)H-COOH + NH4Br.

Kromě toho mohou aldehydy (1), nenasycené kyseliny (2) a nitrosloučeniny (3) sloužit jako výchozí materiály pro výrobu aminokyselin:

CH3-C(0)H + NH3 + HCN -> CH3-C(NH2)H-C=H + H20;

CH3-C(NH2)H-C=H + H20 (H+) -> CH3-C(NH2)H-COOH + NH3 (1).

CH2=CH-COOH + NH3 -> H2N-CH2-CH2-COOH (2);

02N-C6H4-COOH + [H] ->H2N-C6H4-COOH (3).

Chemické vlastnosti aminokyselin

Aminokyseliny jako heterofunkční sloučeniny vstupují do většiny reakcí charakteristických pro karboxylové kyseliny a aminy. Přítomnost dvou různých funkčních skupin v molekulách aminokyselin vede ke vzniku řady specifických vlastností.

Aminokyseliny jsou amfoterní sloučeniny. Reagují s kyselinami i zásadami:

NH2-CH2-COOH + HCl → Cl

NH 2-CH 2-COOH + NaOH→ NH 2-CH 2-COONa + H 2O

Vodné roztoky aminokyselin mají neutrální, zásadité a kyselé prostředí v závislosti na počtu funkčních skupin. Například kyselina glutamová tvoří kyselý roztok, protože obsahuje dvě karboxylové skupiny a jednu aminoskupinu, a lysin tvoří alkalický roztok, protože obsahuje jednu karboxylovou skupinu a dvě aminoskupiny.

Dvě molekuly aminokyselin mohou vzájemně interagovat. V tomto případě se odštěpí molekula vody a vznikne produkt, ve kterém jsou fragmenty molekuly navzájem spojeny peptidovou vazbou (-CO-NH-). Například:

Výsledná sloučenina se nazývá dipeptid. Látky tvořené mnoha aminokyselinovými zbytky se nazývají polypeptidy. Peptidy jsou hydrolyzovány kyselinami a zásadami.

Aplikace aminokyselin

Lidé i zvířata získávají aminokyseliny nezbytné pro stavbu těla z bílkovin potravy.

Kyselina γ-aminomáselná se používá v lékařství (aminalon/gammalon) pro duševní onemocnění; Na jejím základě vznikla celá řada nootropik, tzn. ovlivňující procesy myšlení.

Kyselina ε-aminokapronová se používá i v medicíně (hemostatikum) a navíc jde o průmyslový velkovýrobek používaný k výrobě syntetického polyamidového vlákna - nylonu.

Kyselina anthranilová se používá pro syntézu barviv, jako je indigová modř, a podílí se také na biosyntéze heterocyklických sloučenin.

Příklady řešení problémů

PŘÍKLAD 1

PŘÍKLAD 2

Mezi organickými látkami obsahujícími dusík jsou sloučeniny s dvojí funkcí. Zvláště důležité z nich jsou aminokyseliny.

V buňkách a tkáních živých organismů se nachází asi 300 různých aminokyselin, ale pouze 20 ( a-aminokyseliny ) z nich slouží jako jednotky (monomery), ze kterých se budují peptidy a proteiny všech organismů (proto se nazývají proteinové aminokyseliny). Sekvence umístění těchto aminokyselin v proteinech je zakódována v nukleotidové sekvenci odpovídajících genů. Zbývající aminokyseliny se nacházejí jak ve formě volných molekul, tak ve vázané formě. Mnohé z aminokyselin se nacházejí pouze v určitých organismech a existují další, které se nacházejí pouze v jednom z velkého množství popsaných organismů. Většina mikroorganismů a rostlin syntetizuje aminokyseliny, které potřebují; Zvířata a lidé nejsou schopni produkovat takzvané esenciální aminokyseliny získané z potravy. Aminokyseliny se podílejí na metabolismu bílkovin a sacharidů, na tvorbě sloučenin důležitých pro organismy (například purinové a pyrimidinové báze, které jsou nedílnou součástí nukleových kyselin), jsou součástí hormonů, vitamínů, alkaloidů, pigmentů toxiny, antibiotika atd.; Některé aminokyseliny slouží jako prostředníci při přenosu nervových vzruchů.

Aminokyseliny- organické amfoterní sloučeniny, které zahrnují karboxylové skupiny - COOH a aminoskupiny -NH 2 .

Aminokyseliny lze považovat za karboxylové kyseliny, v jejichž molekulách je atom vodíku ve zbytku nahrazen aminoskupinou.

KLASIFIKACE

1. Podle vzájemné polohy amino a karboxylových skupin se aminokyseliny dělí na α-, β-, γ-, δ-, ε- atd.

2. Podle počtu funkčních skupin se rozlišují skupiny kyselé, neutrální a zásadité.

3. Na základě povahy uhlovodíkového radikálu rozlišují alifatické(Tlustý), aromatické, obsahující síru A heterocyklický aminokyseliny. Výše uvedené aminokyseliny patří do mastné řady.

Příkladem aromatické aminokyseliny je kyselina para-aminobenzoová:

Příkladem heterocyklické aminokyseliny je tryptofan, esenciální a-aminokyselina.

NOMENKLATURA

Podle systematické nomenklatury se názvy aminokyselin tvoří z názvů odpovídajících kyselin přidáním předpony amino a indikující umístění aminoskupiny ve vztahu ke karboxylové skupině. Číslování uhlíkového řetězce od atomu uhlíku karboxylové skupiny.

Například:

Často se také používá jiný způsob konstrukce názvů aminokyselin, podle kterého se předpona přidává k triviálnímu názvu karboxylové kyseliny. amino označující polohu aminoskupiny písmenem řecké abecedy.

Příklad:

Pro α-aminokyselinyR-CH(NH2)COOH

Které hrají mimořádně důležitou roli v životních procesech zvířat a rostlin, používají se triviální názvy.

Stůl.

Pokud molekula aminokyseliny obsahuje dvě aminoskupiny, pak se v jejím názvu použije předponadiamino-, tři skupiny NH 2 – triamino- atd.

Příklad:

Přítomnost dvou nebo tří karboxylových skupin se odráží v názvu příponou –diovy nebo - kyselina triová:

ISOMERIA

1. Izomerie uhlíkového skeletu

2. Isomerie pozice funkčních skupin

3. Optická izomerie

a-aminokyseliny, kromě glycinu NH 2-CH2-COOH.

FYZIKÁLNÍ VLASTNOSTI

Aminokyseliny jsou krystalické látky s vysokými (nad 250°C) teplotami tání, které se mezi jednotlivými aminokyselinami málo liší, a proto jsou necharakteristické. Tání je doprovázeno rozkladem látky. Aminokyseliny jsou vysoce rozpustné ve vodě a nerozpustné v organických rozpouštědlech, díky čemuž jsou podobné anorganickým sloučeninám. Mnoho aminokyselin má sladkou chuť.

PŘIJÍMÁNÍ

3. Mikrobiologická syntéza. Je známo, že mikroorganismy během svých životních procesů produkují α - aminokyseliny bílkovin.

CHEMICKÉ VLASTNOSTI

Aminokyseliny jsou amfoterní organické sloučeniny, vyznačují se acidobazickými vlastnostmi.

já . Obecné vlastnosti

1. Intramolekulární neutralizace → vzniká bipolární zwitterion:

Vodné roztoky jsou elektricky vodivé. Tyto vlastnosti jsou vysvětleny skutečností, že molekuly aminokyselin existují ve formě vnitřních solí, které se tvoří přenosem protonu z karboxylové skupiny na aminoskupinu:

zwitterion

Vodné roztoky aminokyselin mají neutrální, kyselé nebo zásadité prostředí v závislosti na počtu funkčních skupin.

APLIKACE

1) aminokyseliny jsou v přírodě široce distribuovány;

2) molekuly aminokyselin jsou stavebními kameny, ze kterých jsou postaveny všechny rostlinné a živočišné bílkoviny; aminokyseliny nezbytné pro stavbu tělesných bílkovin získávají lidé a zvířata jako součást potravinových bílkovin;

3) aminokyseliny jsou předepisovány při těžkém vyčerpání, po těžkých operacích;

4) slouží ke krmení nemocných;

5) aminokyseliny jsou nezbytné jako lék na některé nemoci (např. kyselina glutamová se používá na nervová onemocnění, histidin na žaludeční vředy);

6) některé aminokyseliny se používají v zemědělství ke krmení zvířat, což má pozitivní vliv na jejich růst;

7) mají technický význam: kyseliny aminokapronová a aminoenantová tvoří syntetická vlákna - kapron a enanth.

O ROLE AMINOKYSELIN

Výskyt v přírodě a biologická úloha aminokyselin

Nález v přírodě a biologická úloha aminokyselin

Aminokyseliny jsou heterofunkční sloučeniny, které nutně obsahují dvě funkční skupiny: aminoskupinu - NH 2 a karboxylovou skupinu - COOH, spojené s uhlovodíkovým radikálem Obecný vzorec nejjednodušších aminokyselin lze zapsat takto:

Protože aminokyseliny obsahují dvě různé funkční skupiny, které se navzájem ovlivňují, charakteristické reakce se liší od reakcí karboxylových kyselin a aminů.

Vlastnosti aminokyselin

Aminoskupina - NH 2 určuje základní vlastnosti aminokyselin, protože je schopna k sobě připojit vodíkový kationt mechanismem donor-akceptor díky přítomnosti volného elektronového páru na atomu dusíku.

Skupina -COOH (karboxylová skupina) určuje kyselé vlastnosti těchto sloučenin. Proto jsou aminokyseliny amfoterní organické sloučeniny. Reagují s alkáliemi jako kyseliny:

Se silnými kyselinami - jako jsou zásady - aminy:

Kromě toho aminoskupina v aminokyselině interaguje s její karboxylovou skupinou a tvoří vnitřní sůl:

Ionizace molekul aminokyselin závisí na kyselé nebo zásadité povaze prostředí:

Jelikož se aminokyseliny ve vodných roztocích chovají jako typické amfoterní sloučeniny, plní v živých organismech roli tlumivých látek, které udržují určitou koncentraci vodíkových iontů.

Aminokyseliny jsou bezbarvé krystalické látky, které tají a rozkládají se při teplotách nad 200 °C. Jsou rozpustné ve vodě a nerozpustné v etheru. V závislosti na R-radikálu mohou být sladké, hořké nebo bez chuti.

Aminokyseliny se dělí na přírodní (nacházejí se v živých organismech) a syntetické. Mezi přírodními aminokyselinami (asi 150) se rozlišují proteinogenní aminokyseliny (asi 20), které jsou součástí bílkovin. Jsou ve tvaru L. Asi polovina těchto aminokyselin je nenahraditelný, protože nejsou syntetizovány v lidském těle. Esenciální kyseliny jsou valin, leucin, isoleucin, fenylalanin, lysin, threonin, cystein, methionin, histidin, tryptofan. Tyto látky vstupují do lidského těla s jídlem. Pokud je jejich množství v potravě nedostatečné, je narušen normální vývoj a fungování lidského těla. Při určitých onemocněních není tělo schopno syntetizovat některé další aminokyseliny. Při fenylketonurii se tedy tyrosin nesyntetizuje. Nejdůležitější vlastností aminokyselin je schopnost vstupovat do molekulární kondenzace s uvolňováním vody a tvorbou amidové skupiny -NH-CO-, např.:

Vysokomolekulární sloučeniny získané v důsledku této reakce obsahují velké množství amidových fragmentů a jsou proto tzv polyamidy.

Ty kromě syntetického nylonového vlákna zmíněného výše zahrnují například enant, vznikající při polykondenzaci kyseliny aminoenantové. Aminokyseliny s aminoskupinami a karboxylovými skupinami na koncích molekul jsou vhodné pro výrobu syntetických vláken.

Alfa aminokyseliny se nazývají polyamidy peptidy. V závislosti na počtu aminokyselinových zbytků se rozlišují dipeptidy, tripeptidy, polypeptidy. V takových sloučeninách se skupiny -NH-CO- nazývají peptidové skupiny.

Izomerie a nomenklatura aminokyselin

Izomerie aminokyselin je dána odlišnou strukturou uhlíkového řetězce a polohou aminoskupiny, například:

Rozšířené jsou také názvy aminokyselin, ve kterých je poloha aminoskupiny označena písmeny řecké abecedy: α, β, y atd. Kyselinu 2-aminobutanovou lze tedy nazývat také α-aminokyselinou :

Způsoby získávání aminokyselin