Все про амінокислоти хімія. амінокислоти. Фізичні властивості α-амінокислот

Амінокислоти, білки та пептидиє прикладами сполук, описаних далі. Багато біологічно активних молекул включають кілька хімічно різних функціональних груп, які можуть взаємодіяти між собою і з функціональними групами один одного.

амінокислоти.

Амінокислоти- органічні біфункціональні сполуки, до складу яких входить карбоксильна група; СООН, а аміногрупа - NH 2 .

Поділяють α і β - амінокислоти:

У природі зустрічаються переважно α -кислоти. До складу білків входять 19 амінокислот та ода імінокислота ( З 5 Н 9NO 2 ):

Найпростіша амінокислота- Гліцин. Інші амінокислоти можна розділити на такі основні групи:

1) гомологи гліцину – аланін, валін, лейцин, ізолейцин.

Одержання амінокислот.

Хімічні властивості амінокислот.

Амінокислоти- це амфотерні сполуки, т.к. містять у своєму складі 2 протилежні функціональні групи - аміногрупу та гідроксильну групу. Тому реагують і з кислотами та з лугами:

Кислотно-основні перетворення можна у вигляді:

Амінокислоти

Будь-яка сполука, яка містить одночасно карбоксильну та аміногрупу, є амінокислотою. Однак частіше цей термін застосовується для позначення карбонових кислот, аміногрупа яких знаходиться в a-положенні до карбоксильної групи.

Амінокислоти, як правило, входять до складу полімерів – білків. У природі зустрічається понад 70 амінокислот, але лише 20 відіграють важливу роль у живих організмах. Незамінними називаються амінокислоти, які можуть бути синтезовані організмом з речовин, які з їжею, у кількостях, достатніх у тому, щоб задовольнити фізіологічні потреби організму. Незамінні амінокислоти наводяться у табл. 1. Для хворих на фенілкетонурію незамінною амінокислотою є також тирозин (див. табл. 1).

Таблиця 1

Незамінні амінокислоти R-CHNH 2 COOH

Амінокислоти називають зазвичай як заміщені відповідними карбоновими кислотами, позначаючи положення аміногрупи літерами грецького алфавіту. Для найпростіших амінокислот зазвичай застосовуються тривіальні назви (гліцин, аланін, ізолейцин тощо). Ізомерія амінокислот пов'язана з розташуванням функціональних груп та будовою вуглеводневого скелета. Молекула амінокислоти може містити одну або кілька карбоксильних груп і відповідно амінокислоти розрізняються по основності. Також у молекулі амінокислоти може бути різна кількість аміногруп.

СПОСОБИ ОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ

1. Гідроліз білків можна отримати близько 25 амінокислот, але отриману суміш важко розділити. Зазвичай одна чи дві кислоти виходять значно більших кількостях, ніж інші, і ці кислоти вдається виділити досить легко – за допомогою іонообмінних смол.

2. З галогензаміщених кислот. Один з найбільш поширених методів синтезу a-амінокислот полягає в амонолізі a-галогензаміщеної кислоти, яку зазвичай отримують за реакцією Геля-Фольгарда-Зелінського:

Цей метод можна модифікувати, отримуючи a-бромзаміщену кислоту через малоновий ефір:

Ввести аміногрупу в ефір a-галогензаміщеної кислоти можна за допомогою фталіміду калію (синтез Габріеля):

3. З карбонільних сполук (синтез Штреккера). Синтез a-амінокислот по Штреккер полягає в реакції карбонільного з'єднання з сумішшю хлориду амонію і ціаністого натрію (це удосконалення методу запропоновано Н.Д. Зелінським і Г.Л. Стадниковим).

Реакції приєднання - відщеплення за участю аміаку та карбонільного з'єднання дають імін, який реагує з ціаністим воднем, утворюючи a-амінонітрил. В результаті гідролізу утворюється a-амінокислота.

Хімічні властивості амінокислот

Усі a-амінокислоти, крім гліцину, містять хіральний a-вуглецевий атом і можуть зустрічатися у вигляді енантіомерів:

Було доведено, що майже всі природні a-амінокислоти мають одну і ту ж відносну конфігурацію при a-вуглецевому атомі. a-Вуглецевому атому (-)-серину була умовно приписана L-конфігурація, а a-вуглецевому атому (+)-серину - D-конфігурація. При цьому, якщо проекція a-амінокислоти Фішеру написана так, що карбоксильна група розташована зверху, а R - внизу, у L-амінокислоти аміногрупа буде знаходитися зліва, а у D-амінокислоти - праворуч. Схема Фішера для визначення конфігурації амінокислоти застосовна до всіх a-амінокислот, що мають хіральний a-вуглецевий атом.

З малюнка видно, що L-амінокислота може бути правообертальної (+) або лівообертальної (-) в залежності від природи радикала. Переважна більшість a-амінокислот, що зустрічаються в природі, відноситься до L-ряду. Їх енантіоморфи, тобто. D-амінокислоти, синтезуються лише мікроорганізмами та називаються «неприродними» амінокислотами.

Згідно з номенклатурою (R,S), більшість «природних» або L-амінокислот має S-конфігурацію.

L-Ізолейцин і L-треонін, що містять по два хіральні центри в молекулі, можуть бути будь-якими членами пари діастереомерів залежно від конфігурації при b-вуглецевому атомі. Нижче наводяться правильні абсолютні зміни цих амінокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ

Амінокислоти – амфотерні речовини, які можуть існувати у вигляді катіонів або аніонів. Ця властивість пояснюється наявністю як кислотної (-СООН), так і основної (-NH 2) групи в одній і тій же молекулі. У дуже кислих розчинах NH 2 -група кислоти протонується і кислота стає катіоном. У сильнолужних розчинах карбоксильна група амінокислоти депротонується і кислота перетворюється на аніон.

У твердому стані амінокислоти існують у вигляді цвіттер-іонів (біполярних іонів, внутрішніх солей). У цвіттер-іонах протон переноситься від карбоксильної групи до аміногрупи:

Якщо помістити амінокислоту в середовище, що має провідність, і опустити туди пару електродів, то в кислих розчинах амінокислота мігруватиме до катода, а в лужних розчинах - до анода. При деякому значенні рН, характерному для даної амінокислоти, вона не пересуватиметься ні до анода, ні до катода, оскільки кожна молекула знаходиться у вигляді цвіттер-іона (несе і позитивний, і негативний заряд). Це значення рН називається ізоелектричною точкою (pI) даної амінокислоти.

РЕАКЦІЇ АМІНОКИСЛОТ

Більшість реакцій, які амінокислоти вступають у лабораторних умовах (in vitro), властиві всім амінам чи карбоновим кислотам.

1. утворення амідів по карбоксильній групі. При реакції карбонільної групи амінокислоти з аміногрупою аміну паралельно протікає реакція поліконденсації амінокислоти, що призводить до утворення амідів. Щоб запобігти полімеризації, аміногрупу кислоти блокують для того, щоб в реакцію вступала тільки аміногрупа аміну. З цією метою використовують карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформіат), трет-бутоксикарбоксазид та ін. Для реакції з аміном карбоксильну групу активують, впливаючи на неї етилхлорформіатом. Захисну групу потім видаляють шляхом каталітичного гідрогенолізу або дією холодного розчину бромистого водню в оцтовій кислоті.

2. утворення амідів за аміногрупою. При ацилуванні аміногрупи a-амінокислоти утворюється амід.

Реакція краще йде в основному середовищі, тому що при цьому забезпечується висока концентрація вільного аміну.

3. освіту складних ефірів. Карбоксильна група амінокислоти легко етерифікується звичайними методами. Наприклад, метилові ефіри одержують, пропускаючи сухий газоподібний хлористий водень через розчин амінокислоти в метанолі:

Амінокислоти здатні до поліконденсації, у результаті якої утворюється поліамід. Поліаміди, що складаються з a-амінокислот, називаються пептидами або поліпептидами. Амідний зв'язок у таких полімерах називається пептидним зв'язком. Поліпептиди з молекулярною масою не менше 5000 називають білками. До складу білків входить близько 25 різних амінокислот. При гідролізі білка можуть утворюватися всі ці амінокислоти або деякі з них у певних пропорціях, характерних для окремого білка.

Унікальна послідовність амінокислотних залишків у ланцюзі, властива даному білку, називається первинною структурою білка. Особливості скручування ланцюгів білкових молекул (взаємне розташування фрагментів у просторі) називаються вторинною структурою білків. Поліпептидні ланцюги білків можуть з'єднуватися між собою з утворенням амідних, дисульфідних, водневих та інших зв'язків за рахунок бічних ланцюгів амінокислот. Внаслідок цього відбувається закручування спіралі в клубок. Ця особливість будови називається третинною структурою білка. Для прояву біологічної активності деякі білки повинні спочатку утворити макрокомплекс (олігопротеїн), що складається з кількох повноцінних білкових субодиниць. Четвертична структура визначає ступінь асоціації таких мономерів у біологічно активному матеріалі.

Білки поділяються на дві великі групи - фібрилярні (відношення довжини молекули до ширини більше 10) та глобулярні (ставлення менше 10). До фібрилярних білків відноситься колаген, найбільш поширений хребетний білок; на його частку припадає майже 50% сухої ваги хрящів та близько 30% твердої речовини кістки. У більшості регуляторних систем рослин і тварин каталіз здійснюється глобулярними білками, які звуться ферментами.

Стійка речовина, що містить багато сірки. Протеїни застосовуються виготовлення пластичних мас, клею. Далі ми наводимо таблицю з деякими відомостями про амінокислоти та білкові речовини (на наступній сторінці). Аміноацил-транспортна РНК тРНК з аміноацильною групою, приєднаною до 2"- або 3"-гідроксильної групи кінцевого залишку аденозину. Аміноацильна група швидко мігрує між 2 ...

Можуть. Такі комбіновані продукти харчування, які містять білки, що взаємодоповнюють (комплементарні), входять до складу традиційної кухні всіх народів світу. РОЗДІЛ 3. ЕКОЛОГІЧНІ ОСОБЛИВОСТІ ВИВЧЕННЯ ТЕМИ «АМІНОКИСЛОТИ» Людське тіло не може запасати білки, тому збалансоване білкове харчування потрібно людині щодня. Дорослій людині вагою 82 кг потрібно 79 г...

Вид тварин. Регіональні відмінності у концентрації метіоніну невеликі. Вплив дієти на концентрацію метіоніну в мозку також незначний через конкурентні відносини з нейтральними амінокислотами за транспортні системи. Метіонін у пулі вільних амінокислот утилізується на 80% для синтезу білка. Метаболізм вільного метіоніну до цистеїну починається з утворення S-аденозилметіоніну, ...

ВИЗНАЧЕННЯ

Амінокислоти- це складні органічні сполуки, які у своїй молекулі одночасно містять аміногрупу та карбоксильну групу.

Амінокислоти є твердими кристалічними речовинами, що характеризуються високими температурами плавлення і розкладаються при нагріванні. Вони добре розчиняються у воді. Ці властивості пояснюються можливістю існування амінокислот у вигляді внутрішніх солей (рис. 1).

Мал. 1. Внутрішня сіль амінооцтової кислоти.

Отримання амінокислот

Вихідними сполуками для отримання амінокислот часто є карбонові кислоти, в молекулу яких вводиться аміногрупа. Наприклад, одержання їх з галогензаміщених кислот

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Крім цього вихідною сировиною для отримання амінокислот можуть служити альдегіди (1), ненасичені кислоти (2) і нітросполуки (3):

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Хімічні властивості амінокислот

Амінокислота як гетерофункціональні сполуки вступають у більшість реакцій, характерних для карбонових кислот та амінів. Наявність у молекулах амінокислот двох різних функціональних груп призводить до появи низки специфічних властивостей.

Амінокислоти – амфотерні сполуки. Вони реагують як з кислотами, так і з основами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне та кислотне середовище в залежності від кількості функціональних груп. Наприклад, глутамінова кислота утворює кислий розчин, оскільки в її складі дві карбоксильні групи та одна аміногрупа, а лізин - лужний розчин, т.к. у її складі одна карбоксильна група та дві аміногрупи.

Дві молекули амінокислоти можуть взаємодіяти одна з одною. При цьому відбувається відщеплення молекули води та утворюється продукт, у якому фрагменти молекули пов'язані між собою пептидним зв'язком (-CO-NH-). Наприклад:

Отриману сполуку називають дипептидом. Речовини, побудовані з багатьох залишків амінокислот, називаються поліпептидами. Пептиди гідролізуються під дією кислот та основ.

Застосування амінокислот

Амінокислоти, необхідні для побудови організму як людина, так і тварини отримують з білків їжі.

γ-аміномасляна кислота використовується в медицині (аміналон / гаммалон) при психічних захворюваннях; її основі створено низку ноотропних препаратів, тобто. які впливають на процеси мислення.

ε-Амінокапронова кислота також використовується в медицині (кровоспинний засіб), а також являє собою великотоннажний промисловий продукт, що використовується для отримання синтетичного поліамідного волокна - капрону.

Антранілова кислота використовується для синтезу барвників, наприклад, синього індиго, а також бере участь у біосинтезі гетероциклічних сполук.

Приклади розв'язання задач

ПРИКЛАД 1

ПРИКЛАД 2

Серед азотовмісних органічних речовин є сполуки з двоїстою функцією. Особливо важливими з них є амінокислоти.

У клітинах і тканинах живих організмів зустрічається близько 300 різних амінокислот, але лише 20 ( α-амінокислоти ) їх служать ланками (мономерами), у тому числі побудовані пептиди і білки всіх організмів (тому їх називають білковими амінокислотами). Послідовність розташування цих амінокислот у білках закодована у послідовності нуклеотидів відповідних генів. Інші амінокислоти зустрічаються як у вигляді вільних молекул, так і у зв'язаному вигляді. Багато з амінокислот зустрічаються лише в певних організмах, а є й такі, які виявляються тільки в одному з безлічі описаних організмів. Більшість мікроорганізмів та рослини синтезують необхідні їм амінокислоти; тварини і людина не здатні до утворення про незамінних амінокислот, одержуваних з їжею. Амінокислоти беруть участь в обміні білків і вуглеводів, в утворенні важливих для організмів сполук (наприклад, пуринових та піримідинових основ, що є невід'ємною частиною нуклеїнових кислот), входять до складу гормонів, вітамінів, алкалоїдів, пігментів, токсинів, антибіотиків і т.д. деякі амінокислоти є посередниками при передачі нервових імпульсів.

Амінокислоти- органічні амфотерні сполуки, до складу яких входять карбоксильні групи - СООН та аміногрупи -NH 2 .

Амінокислоти можна розглядати як карбонові кислоти, у молекулах яких атом водню в радикалі заміщений аміногрупою.

КЛАСИФІКАЦІЯ

1. Залежно від взаємного розташування аміно- та карбоксильної груп амінокислоти поділяють на α-, β-, γ-, δ-, ε- і т.д.

2. Залежно від кількості функціональних груп розрізняють кислі, нейтральні та основні.

3. За характером вуглеводневого радикалу розрізняють аліфатичні(жирні), ароматичні, сірковмісніі гетероциклічніамінокислоти. Наведені вище амінокислоти відносяться до жирного ряду.

Прикладом ароматичної амінокислоти може служити пара-амінобензойна кислота:

Прикладом гетероциклічної амінокислоти може бути триптофан – незамінна α-амінокислота

НОМЕНКЛАТУРА

За систематичною номенклатурою назви амінокислот утворюються з назв відповідних кислот додаванням приставки аміно-та зазначенням місця розташування аміногрупи по відношенню до карбоксильної групи. Нумерація вуглецевого ланцюга з атома вуглецю карбоксильної групи.

Наприклад:

Часто використовується також інший спосіб побудови назв амінокислот, згідно з яким до тривіальної назви карбонової кислоти додається приставка аміно-із зазначенням положення аміногрупи літерою грецького алфавіту.

Приклад:

Для α-амінокислотR-CH(NH 2)COOH

Які грають винятково важливу роль у процесах життєдіяльності тварин та рослин, застосовуються тривіальні назви.

Таблиця.

Якщо молекулі амінокислоти міститься дві аміногрупи, то її назві використовується приставкадіаміно-, три групи NH 2 – тріаміно-і т.д.

Приклад:

Наявність двох або трьох карбоксильних груп відображається у назві суфіксом -діоваабо -тріова кислота:

ІЗОМЕРІЯ

1. Ізомерія вуглецевого скелета

2. Ізомерія положення функціональних груп

3. Оптична ізомерія

α-амінокислоти, крім гліцину NН 2 -CH 2 -COOH.

ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

Амінокислоти є кристалічними речовинами з високими (вище 250°С) температурами плавлення, які мало відрізняються в індивідуальних амінокислот і тому нехарактерні. Плавлення супроводжується розкладанням речовини. Амінокислоти добре розчиняються у воді і нерозчинні в органічних розчинниках, ніж вони схожі на неорганічні сполуки. Багато амінокислот мають солодкий смак.

ОТРИМАННЯ

3. Мікробіологічний синтез. Відомі мікроорганізми, які в процесі життєдіяльності продукують - амінокислоти білків.

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

Амінокислоти амфотерні органічні сполуки, їм характерні кислотно-основні властивості.

I . Загальні властивості

1. Внутрішньомолекулярна нейтралізація → утворюється біполярний цвіттер-іон:

Водні розчини електропровідні. Ці властивості пояснюються тим, що молекули амінокислот існують у вигляді внутрішніх солей, які утворюються за рахунок перенесення протону від карбоксилу до аміногрупи:

цвіттер-іон

Водні розчини амінокислот мають нейтральне, кисле або лужне середовище в залежності від кількості функціональних груп.

ЗАСТОСУВАННЯ

1) амінокислоти широко поширені у природі;

2) молекули амінокислот – це ті цеглинки, з яких побудовані всі рослинні та тваринні білки; амінокислоти, необхідні для побудови білків організму, людина та тварини одержують у складі білків їжі;

3) амінокислоти прописуються при сильному виснаженні після важких операцій;

4) їх використовують для харчування хворих;

5) амінокислоти необхідні як лікувальний засіб при деяких хворобах (наприклад, глутамінова кислота використовується при нервових захворюваннях, гістидин – при виразці шлунка);

6) деякі амінокислоти застосовуються у сільському господарстві для підживлення тварин, що позитивно впливає на їх зростання;

7) мають технічне значення: амінокапронова та аміноенантова кислоти утворюють синтетичні волокна – капрон та енант.

ПРО РОЛІ АМІНОКИСЛОТ

Знаходження в природі та біологічна роль амінокислот

Знаходження в природі і біологічна роль амінокислот

Амінокислоти - гетерофункціональні сполуки, які обов'язково містять дві функціональні групи: аміногрупу - NH 2 і карбоксильну групу -СООН, пов'язані з вуглеводневим радикалом. Загальну формулу найпростіших амінокислот можна записати так:

Так як амінокислоти містять дві різні функціональні групи, які впливають одна на одну, характерні реакції відрізняються від характерних реакцій карбонових кислот та амінів.

Властивості амінокислот

Аміногрупа - NH 2 визначає основні властивості амінокислот, тому що здатна приєднувати до себе катіон водню за донорно-акцепторним механізмом за рахунок наявності вільної електронної пари у атома азоту.

Група -СООН (карбоксильна група) визначає кислотні властивості цих сполук. Отже, амінокислоти – це амфотерні органічні сполуки. З лугами вони реагують як кислоти:

З сильними кислотами-як основи-аміни:

Крім того, аміногрупа в амінокислоті вступає у взаємодію з карбоксильною групою, що входить до її складу, утворюючи внутрішню сіль:

Іонізація молекул амінокислот залежить від кислотного або лужного характеру середовища:

Оскільки амінокислоти у водних розчинах поводяться як типові амфотерні сполуки, то живих організмах вони грають роль буферних речовин, підтримують певну концентрацію іонів водню.

Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовинами, що плавляться з розкладанням при температурі вище 200 °С. Вони розчиняються у воді і нерозчинні в ефірі. Залежно від радикала R- вони можуть бути солодкими, гіркими або несмачними.

Амінокислоти поділяють на природні (виявлені в живих організмах) та синтетичні. Серед природних амінокислот (близько 150) виділяють протеїногенні амінокислоти (близько 20), що входять до складу білків. Вони є L-форми. Приблизно половина з цих амінокислот відносяться до незамінним, Бо вони не синтезуються в організмі людини. Незамінними є такі кислоти як валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, лізин, треонін, цистеїн, метіонін, гістидин, триптофан. В організм людини ці речовини надходять з їжею. Якщо їх кількість у їжі буде недостатньою, нормальний розвиток та функціонування організму людини порушуються. При окремих захворюваннях організм не в змозі синтезувати деякі інші амінокислоти. Так, при фенілкетонурії не синтезується тирозин. Найважливішою властивістю амінокислот є здатність вступати в молекулярну конденсацію з виділенням води та утворенням амідного угруповання -NH-СО-, наприклад:

Високомолекулярні сполуки, що виходять в результаті такої реакції, містять велику кількість амідних фрагментів і тому отримали назву полімамідів.

До них, крім названого вище синтетичного волокна капрону, відносять, наприклад, енант, що утворюється при поліконденсації аміноенантової кислоти. Для отримання синтетичних волокон придатні амінокислоти з розташуванням аміно- та карбоксильної груп на кінцях молекул.

Поліаміди альфа-амінокислот називаються пептидами. Залежно від кількості залишків амінокислот розрізняють дипептиди, трипептиди, поліпептиди. У таких сполуках групи -NH-ЗІ- називають пептидними.

Ізомерія та номенклатура амінокислот

Ізомерія амінокислот визначається різною будовою вуглецевого ланцюга та положенням аміногрупи, наприклад:

Широко поширені також назви амінокислот, в яких положення аміногрупи позначається літерами грецького алфавіту: α, β, у і т. д. Так, 2-амінобутанову кислоту можна назвати також

Способи одержання амінокислот