Vse o kemiji aminokislin. Amino kisline. Fizikalne lastnosti α-aminokislin

Aminokisline, proteini in peptidi so primeri spodaj opisanih spojin. Številne biološko aktivne molekule vsebujejo več kemično različnih funkcionalnih skupin, ki lahko medsebojno delujejo med seboj in s funkcionalnimi skupinami druga druge.

Amino kisline.

Amino kisline- organske bifunkcionalne spojine, ki vključujejo karboksilno skupino - UNS, in amino skupina je N.H. 2 .

Ločeno α in β - amino kisline:

Večinoma najdemo v naravi α - kisline. Beljakovine vsebujejo 19 aminokislin in eno iminokislino ( C 5 H 9št 2 ):

Najenostavnejši aminokislina- glicin. Preostale aminokisline lahko razdelimo v naslednje glavne skupine:

1) homologi glicina - alanin, valin, levcin, izolevcin.

Pridobivanje aminokislin.

Kemijske lastnosti aminokislin.

Amino kisline- to so amfoterne spojine, ker vsebujejo 2 nasprotni funkcionalni skupini - amino skupino in hidroksilno skupino. Zato reagirajo s kislinami in alkalijami:

Kislinsko-bazično transformacijo lahko predstavimo kot:

Amino kisline

Vsaka spojina, ki vsebuje karboksilno in amino skupino, je aminokislina. Vendar se pogosteje ta izraz uporablja za označevanje karboksilnih kislin, katerih amino skupina je v položaju a glede na karboksilno skupino.

Aminokisline so praviloma del polimerov - beljakovin. V naravi najdemo več kot 70 aminokislin, le 20 pa jih igra pomembno vlogo v živih organizmih. Esencialne aminokisline so tiste, ki jih telo ne more sintetizirati iz snovi, zaužitih s hrano, v količinah, ki zadoščajo za zadovoljitev fizioloških potreb telesa. Esencialne aminokisline so podane v tabeli. 1. Za bolnike s fenilketonurijo je tirozin prav tako esencialna aminokislina (glejte tabelo 1).

Tabela 1

Esencialne aminokisline R-CHNH 2 COOH

Aminokisline so običajno imenovane kot nadomestki za ustrezne karboksilne kisline, položaj amino skupine pa označujejo s črkami grške abecede. Za najpreprostejše aminokisline se običajno uporabljajo trivialna imena (glicin, alanin, izolevcin itd.). Izomerija aminokislin je povezana z razporeditvijo funkcionalnih skupin in strukturo ogljikovodikovega skeleta. Molekula aminokisline lahko vsebuje eno ali več karboksilnih skupin in v skladu s tem se aminokisline razlikujejo po bazičnosti. Tudi molekula aminokisline lahko vsebuje različno število amino skupin.

METODE PRIDOBIVANJA AMINOKISLIN

1. S hidrolizo beljakovin lahko dobimo približno 25 aminokislin, vendar je nastalo mešanico težko ločiti. Običajno dobimo eno ali dve kislini v veliko večjih količinah kot druge in te kisline je mogoče precej enostavno izolirati - z uporabo ionskih izmenjevalnih smol.

2. Iz halogeniranih kislin. Ena najpogostejših metod za sintezo a-aminokislin je amonoliza a-halogenirane kisline, ki jo običajno dobimo z reakcijo Gehl-Volhard-Zelinsky:

To metodo je mogoče modificirati za proizvodnjo a-bromo kisline preko malonskega estra:

Amino skupino lahko vnesemo v ester a-halogenirane kisline z uporabo kalijevega ftalimida (Gabrielova sinteza):

3. Iz karbonilnih spojin (Streckerjeva sinteza). Streckerjeva sinteza a-aminokislin je sestavljena iz reakcije karbonilne spojine z mešanico amonijevega klorida in natrijevega cianida (to izboljšavo metode sta predlagala N.D. Zelinsky in G.L. Stadnikov).

Adicijsko-eliminacijske reakcije, ki vključujejo amoniak in karbonilno spojino, proizvajajo imin, ki reagira z vodikovim cianidom in tvori a-aminonitril. Zaradi njegove hidrolize nastane a-aminokislina.

Kemijske lastnosti aminokislin

Vse a-aminokisline, razen glicina, vsebujejo kiralni a-ogljikov atom in se lahko pojavljajo kot enantiomeri:

Dokazano je, da imajo skoraj vse naravno prisotne a-aminokisline enako relativno konfiguracijo pri a-ogljikovem atomu. Atomu a-ogljika (-)-serina je bila običajno dodeljena L-konfiguracija, atomu a-ogljika (+)-serina pa D-konfiguracija. Poleg tega, če je Fischerjeva projekcija a-aminokisline zapisana tako, da je karboksilna skupina na vrhu in R na dnu, bo imela L-aminokislina aminoskupino na levi, D-aminokislina pa bo imela amino skupino na desni. Fischerjeva shema za določanje konfiguracije aminokislin velja za vse a-aminokisline, ki imajo kiralni a-ogljikov atom.

Slika prikazuje, da je lahko L-aminokislina desnosučna (+) ali levosučna (-), odvisno od narave radikala. Velika večina a-aminokislin, ki jih najdemo v naravi, spada v L-serijo. Njihovi enantiomorfi, tj. D-aminokisline sintetizirajo samo mikroorganizmi in jih imenujemo "nenaravne" aminokisline.

Po (R,S) nomenklaturi ima večina "naravnih" ali L-aminokislin S konfiguracijo.

L-izolevcin in L-treonin, ki vsebujeta po dva kiralna središča na molekulo, sta lahko kateri koli član para diastereomerov, odvisno od konfiguracije pri atomu b-ogljika. Pravilne absolutne konfiguracije teh aminokislin so podane spodaj.

KISLINSKO-BAZIČNE LASTNOSTI AMINOKISLIN

Aminokisline so amfoterne snovi, ki lahko obstajajo v obliki kationov ali anionov. Ta lastnost je razložena s prisotnostjo tako kislih (-COOH) kot bazičnih (-NH 2) skupin v isti molekuli. V zelo kislih raztopinah se skupina NH 2 kisline protonira in kislina postane kation. V močno alkalnih raztopinah se karboksilna skupina aminokisline deprotonira in kislina se pretvori v anion.

V trdnem stanju obstajajo aminokisline v obliki zwitter ionov (bipolarni ioni, notranje soli). V zwitterionih se proton prenese iz karboksilne skupine v amino skupino:

Če postavite aminokislino v prevodni medij in tam spustite par elektrod, se bo v kislih raztopinah aminokislina preselila na katodo, v alkalnih raztopinah pa na anodo. Pri določeni vrednosti pH, ki je značilna za dano aminokislino, se le-ta ne bo premaknila niti na anodo niti na katodo, saj je vsaka molekula v obliki zwitteriona (nosi tako pozitiven kot negativen naboj). Ta vrednost pH se imenuje izoelektrična točka (pI) določene aminokisline.

REAKCIJE AMINOKISLIN

Večina reakcij, ki so jim podvržene aminokisline v laboratorijskih pogojih (in vitro), je značilna za vse amine ali karboksilne kisline.

1. tvorba amidov pri karboksilni skupini. Ko karbonilna skupina aminokisline reagira z amino skupino amina, vzporedno poteka reakcija polikondenzacije aminokisline, ki vodi do tvorbe amidov. Da bi preprečili polimerizacijo, je amino skupina kisline blokirana, tako da reagira samo amino skupina amina. V ta namen se uporablja karbobenzoksiklorid (karbobenziloksiklorid, benzil kloroformat), tert-butoksikarboksazid itd.. Za reakcijo z aminom se karboksilna skupina aktivira tako, da se izpostavi etil kloroformatu. Zaščitno skupino nato odstranimo s katalitično hidrogenolizo ali z delovanjem hladne raztopine vodikovega bromida v ocetni kislini.

2. tvorba amidov pri amino skupini. Ko je amino skupina a-aminokisline acilirana, nastane amid.

Reakcija bolje poteka v bazičnem mediju, saj tako zagotovimo visoko koncentracijo prostega amina.

3. tvorba estrov. Karboksilno skupino aminokisline zlahka zaestrimo z običajnimi metodami. Na primer, metilne estre pripravimo s prepuščanjem suhega plina klorovodika skozi raztopino aminokisline v metanolu:

Aminokisline so sposobne polikondenzacije, kar povzroči nastanek poliamida. Poliamide, sestavljene iz a-aminokislin, imenujemo peptidi ali polipeptidi. Amidno vez v takih polimerih imenujemo peptidna vez. Polipeptide z molekulsko maso najmanj 5000 imenujemo proteini. Beljakovine vsebujejo približno 25 različnih aminokislin. Pri hidrolizaciji določenega proteina lahko nastanejo vse te aminokisline ali nekatere od njih v določenih razmerjih, značilnih za posamezen protein.

Edinstveno zaporedje aminokislinskih ostankov v verigi, ki je del določenega proteina, se imenuje primarna struktura proteina. Posebnosti zvijanja verig beljakovinskih molekul (relativna razporeditev fragmentov v prostoru) imenujemo sekundarna struktura beljakovin. Polipeptidne verige proteinov so lahko med seboj povezane v amidne, disulfidne, vodikove in druge vezi zaradi stranskih verig aminokislin. Posledično se spirala zvije v kroglo. Ta strukturna značilnost se imenuje terciarna struktura proteina. Za izkazovanje biološke aktivnosti morajo nekateri proteini najprej tvoriti makrokompleks (oligoprotein), sestavljen iz več popolnih proteinskih podenot. Kvartarna struktura določa stopnjo povezanosti takih monomerov v biološko aktivnem materialu.

Beljakovine delimo v dve veliki skupini - fibrilarne (razmerje med dolžino molekule in širino je večje od 10) in globularne (razmerje je manjše od 10). Fibrilarni proteini vključujejo kolagen, najbolj razširjen protein pri vretenčarjih; predstavlja skoraj 50 % suhe teže hrustanca in približno 30 % trdne snovi kosti. V večini regulativnih sistemov rastlin in živali katalizo izvajajo globularni proteini, ki jih imenujemo encimi.

Obstojna snov, ki vsebuje veliko žvepla. Proteini se uporabljajo za izdelavo plastike in lepila. Spodaj je tabela z nekaj informacijami o aminokislinah in beljakovinah (na naslednji strani). Aminoacilna prenosna RNA tRNA z aminoacilno skupino, vezano na 2" ali 3" hidroksilno skupino končnega adenozinskega ostanka. Aminoacilna skupina hitro migrira med 2-...

Oni lahko. Takšni kombinirani prehranski izdelki, ki vsebujejo komplementarne beljakovine, so del tradicionalne kuhinje vseh ljudstev sveta. POGLAVJE 3. EKOLOŠKE ZNAČILNOSTI PREUČEVANJA TEME "AMINOKISLINE" Človeško telo ne more shranjevati beljakovin, zato človek potrebuje uravnoteženo beljakovinsko prehrano vsak dan. Odrasla oseba, ki tehta 82 kg, potrebuje 79 g ...

Vrste živali. Regionalne razlike v koncentracijah metionina so majhne. Tudi vpliv prehrane na koncentracijo metionina v možganih je nepomemben zaradi tekmovanja z nevtralnimi aminokislinami za transportne sisteme. Metionin v naboru prostih aminokislin se 80 % izkoristi za sintezo beljakovin. Presnova prostega metionina v cistein se začne s tvorbo S-adenozilmetionina, ...

OPREDELITEV

Amino kisline- to so kompleksne organske spojine, ki v svoji molekuli hkrati vsebujejo amino skupino in karboksilno skupino.

Aminokisline so kristalne trdne snovi, za katere so značilna visoka tališča in pri segrevanju razpadejo. Dobro se topijo v vodi. Te lastnosti so razložene z možnostjo obstoja aminokislin v obliki notranjih soli (slika 1).

riž. 1. Notranja sol aminoocetne kisline.

Pridobivanje aminokislin

Izhodne spojine za proizvodnjo aminokislin so pogosto karboksilne kisline, v molekulo katerih je uvedena amino skupina. Na primer, pridobivanje iz halogeniranih kislin

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Poleg tega lahko aldehidi (1), nenasičene kisline (2) in nitro spojine (3) služijo kot izhodne snovi za proizvodnjo aminokislin:

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] → H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Kemijske lastnosti aminokislin

Aminokisline kot heterofunkcionalne spojine vstopajo v večino reakcij, značilnih za karboksilne kisline in amine. Prisotnost dveh različnih funkcionalnih skupin v molekulah aminokislin vodi do pojava številnih specifičnih lastnosti.

Aminokisline so amfoterne spojine. Reagirajo s kislinami in bazami:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Vodne raztopine aminokislin imajo glede na število funkcionalnih skupin nevtralno, alkalno in kislo okolje. Na primer, glutaminska kislina tvori kislo raztopino, saj vsebuje dve karboksilni skupini in eno amino skupino, lizin pa tvori alkalno raztopino, ker vsebuje eno karboksilno skupino in dve amino skupini.

Dve molekuli aminokislin lahko medsebojno delujeta. V tem primeru pride do odcepitve molekule vode in nastane produkt, v katerem so fragmenti molekule med seboj povezani s peptidno vezjo (-CO-NH-). Na primer:

Nastala spojina se imenuje dipeptid. Snovi, sestavljene iz številnih aminokislinskih ostankov, imenujemo polipeptidi. Peptide hidrolizirajo kisline in baze.

Uporaba aminokislin

Tako ljudje kot živali dobijo aminokisline, potrebne za izgradnjo telesa, iz beljakovin hrane.

γ-aminomaslena kislina se uporablja v medicini (aminalon/gamalon) za duševne bolezni; Na njegovi osnovi je nastala cela vrsta nootropnih zdravil, tj. vpliva na procese mišljenja.

ε-Aminokaprojska kislina se uporablja tudi v medicini (hemostatično sredstvo), poleg tega pa je obsežni industrijski proizvod, ki se uporablja za proizvodnjo sintetičnega poliamidnega vlakna - najlona.

Antranilna kislina se uporablja za sintezo barvil, kot je indigo modra, sodeluje pa tudi pri biosintezi heterocikličnih spojin.

Primeri reševanja problemov

PRIMER 1

PRIMER 2

Med organskimi snovmi, ki vsebujejo dušik, so spojine z dvojno funkcijo. Med njimi so še posebej pomembni amino kisline.

V celicah in tkivih živih organizmov najdemo približno 300 različnih aminokislin, le 20 ( α-aminokisline ) od njih služijo kot enote (monomeri), iz katerih so zgrajeni peptidi in proteini vseh organizmov (zato jih imenujemo proteinske aminokisline). Zaporedje lokacije teh aminokislin v beljakovinah je kodirano v nukleotidnem zaporedju ustreznih genov. Preostale aminokisline najdemo tako v obliki prostih molekul kot v vezani obliki. Številne aminokisline najdemo samo v določenih organizmih, nekatere pa so tudi samo v enem od velikega števila opisanih organizmov. Večina mikroorganizmov in rastlin sintetizira aminokisline, ki jih potrebujejo; Živali in ljudje niso sposobni proizvajati tako imenovanih esencialnih aminokislin, pridobljenih s hrano. Aminokisline sodelujejo pri presnovi beljakovin in ogljikovih hidratov, pri tvorbi za organizem pomembnih spojin (na primer purinskih in pirimidinskih baz, ki so sestavni del nukleinskih kislin), so del hormonov, vitaminov, alkaloidov, pigmentov. , toksini, antibiotiki itd.; Nekatere aminokisline služijo kot posredniki pri prenosu živčnih impulzov.

Amino kisline- organske amfoterne spojine, ki vključujejo karboksilne skupine - COOH in amino skupine -NH 2 .

Amino kisline lahko obravnavamo kot karboksilne kisline, v molekulah katerih je vodikov atom v radikalu nadomeščen z amino skupino.

KLASIFIKACIJA

1. Glede na relativni položaj amino in karboksilnih skupin se aminokisline delijo na α-, β-, γ-, δ-, ε- itd.

2. Glede na število funkcionalnih skupin ločimo kisle, nevtralne in bazične skupine.

3. Glede na naravo ogljikovodikovega radikala ločijo alifatski(maščobe), aromatično, ki vsebuje žveplo in heterocikličen amino kisline. Zgornje aminokisline spadajo v maščobno serijo.

Primer aromatične aminokisline je para-aminobenzojska kislina:

Primer heterociklične aminokisline je triptofan, esencialna α-aminokislina.

NOMENKLATURA

Po sistematični nomenklaturi so imena aminokislin sestavljena iz imen ustreznih kislin z dodajanjem predpone amino in kaže lokacijo amino skupine glede na karboksilno skupino. Oštevilčenje ogljikove verige iz ogljikovega atoma karboksilne skupine.

Na primer:

Pogosto se uporablja tudi druga metoda konstruiranja imen aminokislin, po kateri se trivialnemu imenu karboksilne kisline doda predpona amino ki označuje položaj amino skupine s črko grške abecede.

primer:

Za α-aminokislineR-CH(NH2)COOH

Ki imajo izjemno pomembno vlogo v življenjskih procesih živali in rastlin, se uporabljajo trivialna imena.

Tabela.

Če molekula aminokisline vsebuje dve amino skupini, se v njenem imenu uporablja predponadiamino-, tri skupine NH 2 – triamino- itd.

primer:

Prisotnost dveh ali treh karboksilnih skupin se v imenu odraža s pripono –divy oz -triična kislina:

IZOMERIJA

1. Izomerija ogljikovega skeleta

2. Izomerija položaja funkcionalnih skupin

3. Optična izomerija

α-aminokisline, razen glicina NH 2-CH2-COOH.

FIZIČNE LASTNOSTI

Aminokisline so kristalne snovi z visokimi (nad 250°C) tališči, ki se med posameznimi aminokislinami malo razlikujejo in so zato neznačilne. Taljenje spremlja razgradnja snovi. Aminokisline so dobro topne v vodi in netopne v organskih topilih, zaradi česar so podobne anorganskim spojinam. Veliko aminokislin ima sladek okus.

PREJEMANJE

3. Mikrobiološka sinteza. Znano je, da mikroorganizmi med svojimi življenjskimi procesi proizvajajo α-aminokisline beljakovin.

KEMIJSKE LASTNOSTI

Aminokisline so amfoterne organske spojine, za katere so značilne kislinsko-bazične lastnosti.

jaz . Splošne lastnosti

1. Intramolekularna nevtralizacija → nastane bipolarni zwitterion:

Vodne raztopine so električno prevodne. Te lastnosti so razložene z dejstvom, da molekule aminokislin obstajajo v obliki notranjih soli, ki nastanejo s prenosom protona iz karboksilne v amino skupino:

zwitterion

Vodne raztopine aminokislin imajo glede na število funkcionalnih skupin nevtralno, kislo ali alkalno okolje.

UPORABA

1) aminokisline so v naravi široko razširjene;

2) molekule aminokislin so gradniki, iz katerih so zgrajene vse rastlinske in živalske beljakovine; aminokisline, potrebne za izgradnjo telesnih beljakovin, ljudje in živali dobijo kot del beljakovin hrane;

3) aminokisline so predpisane za hudo izčrpanost, po hudih operacijah;

4) uporabljajo se za hranjenje bolnih;

5) aminokisline so potrebne kot zdravilo za nekatere bolezni (npr. glutaminska kislina se uporablja za živčne bolezni, histidin za želodčne razjede);

6) nekatere aminokisline se uporabljajo v kmetijstvu za krmo živali, kar pozitivno vpliva na njihovo rast;

7) imajo tehnični pomen: aminokaproična in aminoenantna kislina tvorita sintetična vlakna - kapron in enant.

O VLOGI AMINOKISLIN

Pojavnost v naravi in ​​biološka vloga aminokislin

Najdba v naravi in ​​biološka vloga aminokislin

Aminokisline so heterofunkcionalne spojine, ki nujno vsebujejo dve funkcionalni skupini: amino skupino - NH 2 in karboksilno skupino - COOH, povezano z ogljikovodikovim radikalom. Splošno formulo najpreprostejših aminokislin lahko zapišemo na naslednji način:

Ker aminokisline vsebujejo dve različni funkcionalni skupini, ki vplivata druga na drugo, se značilne reakcije razlikujejo od reakcij karboksilnih kislin in aminov.

Lastnosti aminokislin

Amino skupina - NH 2 določa osnovne lastnosti aminokislin, saj je zaradi prisotnosti prostega elektronskega para pri dušikovem atomu sposobna nase vezati vodikov kation preko donorsko-akceptorskega mehanizma.

Skupina -COOH (karboksilna skupina) določa kisle lastnosti teh spojin. Zato so aminokisline amfoterne organske spojine. Z alkalijami reagirajo kot kisline:

Z močnimi kislinami - kot so baze - amini:

Poleg tega amino skupina v aminokislini sodeluje s svojo karboksilno skupino in tvori notranjo sol:

Ionizacija molekul aminokislin je odvisna od kisle ali alkalne narave okolja:

Ker se aminokisline v vodnih raztopinah obnašajo kot značilne amfoterne spojine, imajo v živih organizmih vlogo puferskih snovi, ki vzdržujejo določeno koncentracijo vodikovih ionov.

Aminokisline so brezbarvne kristalne snovi, ki se topijo in razpadejo pri temperaturah nad 200 °C. Topni so v vodi in netopni v etru. Glede na radikal R so lahko sladki, grenki ali brez okusa.

Aminokisline delimo na naravne (najdemo jih v živih organizmih) in sintetične. Med naravnimi aminokislinami (okoli 150) ločimo proteinogene aminokisline (okoli 20), ki so del beljakovin. So v obliki črke L. Približno polovica teh aminokislin je nenadomestljiv, ker se v človeškem telesu ne sintetizirajo. Esencialne kisline so valin, levcin, izolevcin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. Te snovi vstopajo v človeško telo s hrano. Če je njihova količina v hrani nezadostna, je normalen razvoj in delovanje človeškega telesa moten. Pri nekaterih boleznih telo ne more sintetizirati nekaterih drugih aminokislin. Tako se pri fenilketonuriji tirozin ne sintetizira. Najpomembnejša lastnost aminokislin je sposobnost vstopa v molekularno kondenzacijo s sproščanjem vode in tvorbo amidne skupine -NH-CO-, na primer:

Visokomolekularne spojine, dobljene kot rezultat te reakcije, vsebujejo veliko število amidnih fragmentov in se zato imenujejo poliamidi.

Ti poleg zgoraj omenjenega sintetičnega najlonskega vlakna vključujejo na primer enant, ki nastane pri polikondenzaciji aminoenantične kisline. Za izdelavo sintetičnih vlaken so primerne aminokisline z amino in karboksilnimi skupinami na koncih molekul.

Poliamidi alfa aminokislin se imenujejo peptidi. Glede na število aminokislinskih ostankov jih ločimo dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. V takih spojinah se skupine -NH-CO- imenujejo peptidne skupine.

Izomerija in nomenklatura aminokislin

Izomerija aminokislin je določena z različno strukturo ogljikove verige in položajem amino skupine, na primer:

Razširjena so tudi imena aminokislin, v katerih je položaj amino skupine označen s črkami grške abecede: α, β, y itd. Tako lahko 2-aminobutanojsko kislino imenujemo tudi α-aminokislina. :

Metode pridobivanja aminokislin