Alles über die Chemie der Aminosäuren. Aminosäuren. Physikalische Eigenschaften von α-Aminosäuren

Aminosäuren, Proteine ​​und Peptide sind Beispiele für die unten beschriebenen Verbindungen. Viele biologisch aktive Moleküle enthalten mehrere chemisch unterschiedliche funktionelle Gruppen, die miteinander und mit den funktionellen Gruppen des anderen interagieren können.

Aminosäuren.

Aminosäuren- organische bifunktionelle Verbindungen, die eine Carboxylgruppe enthalten - UNS, und die Aminogruppe ist N.H. 2 .

Separate α Und β - Aminosäuren:

Meistens in der Natur zu finden α -Säuren. Proteine ​​enthalten 19 Aminosäuren und eine Iminosäure ( C 5 H 9NEIN 2 ):

Das einfachste Aminosäure- Glycin. Die übrigen Aminosäuren lassen sich in folgende Hauptgruppen einteilen:

1) Homologe von Glycin – Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin.

Gewinnung von Aminosäuren.

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren.

Aminosäuren- das sind amphotere Verbindungen, weil enthalten 2 entgegengesetzte funktionelle Gruppen – eine Aminogruppe und eine Hydroxylgruppe. Daher reagieren sie sowohl mit Säuren als auch mit Laugen:

Die Säure-Base-Umwandlung kann wie folgt dargestellt werden:

Aminosäuren

Jede Verbindung, die sowohl eine Carboxyl- als auch eine Aminogruppe enthält, ist eine Aminosäure. Häufiger wird dieser Begriff jedoch für Carbonsäuren verwendet, deren Aminogruppe in a-Position zur Carboxylgruppe steht.

Aminosäuren sind in der Regel Teil von Polymeren – Proteinen. Über 70 Aminosäuren kommen in der Natur vor, aber nur 20 spielen in lebenden Organismen eine wichtige Rolle. Essentielle Aminosäuren sind solche, die der Körper nicht aus Stoffen synthetisieren kann, die mit der Nahrung in ausreichender Menge zugeführt werden, um den physiologischen Bedarf des Körpers zu decken. Essentielle Aminosäuren sind in der Tabelle aufgeführt. 1. Für Patienten mit Phenylketonurie ist Tyrosin auch eine essentielle Aminosäure (siehe Tabelle 1).

Tabelle 1

Essentielle Aminosäuren R-CHNH 2 COOH

Aminosäuren werden üblicherweise als Ersatz für die entsprechenden Carbonsäuren benannt, wobei die Position der Aminogruppe mit den Buchstaben des griechischen Alphabets angegeben wird. Für die einfachsten Aminosäuren werden meist Trivialnamen verwendet (Glycin, Alanin, Isoleucin usw.). Die Aminosäureisomerie hängt mit der Anordnung funktioneller Gruppen und der Struktur des Kohlenwasserstoffgerüsts zusammen. Ein Aminosäuremolekül kann eine oder mehrere Carboxylgruppen enthalten und dementsprechend variieren Aminosäuren in ihrer Basizität. Außerdem kann ein Aminosäuremolekül eine unterschiedliche Anzahl an Aminogruppen enthalten.

VERFAHREN ZUR GEWINNUNG VON AMINOSÄUREN

1. Durch Hydrolyse von Proteinen können etwa 25 Aminosäuren gewonnen werden, die resultierende Mischung ist jedoch schwer zu trennen. Normalerweise fallen eine oder zwei Säuren in viel größeren Mengen an als die anderen, und diese Säuren können recht einfach isoliert werden – mithilfe von Ionenaustauscherharzen.

2. Aus halogenierten Säuren. Eine der gebräuchlichsten Methoden zur Synthese von a-Aminosäuren ist die Ammonolyse einer a-halogenierten Säure, die üblicherweise durch die Gehl-Volhard-Zelinsky-Reaktion gewonnen wird:

Diese Methode kann modifiziert werden, um a-Bromsäure über Malonsäureester herzustellen:

Mit Kaliumphthalimid (Gabriel-Synthese) kann eine Aminogruppe in den Ester einer a-halogenierten Säure eingeführt werden:

3. Aus Carbonylverbindungen (Strecker-Synthese). Die Strecker-Synthese von a-Aminosäuren besteht aus der Reaktion einer Carbonylverbindung mit einer Mischung aus Ammoniumchlorid und Natriumcyanid (diese Verbesserung der Methode wurde von N.D. Zelinsky und G.L. Stadnikov vorgeschlagen).

Additions-Eliminierungsreaktionen, an denen Ammoniak und eine Carbonylverbindung beteiligt sind, erzeugen ein Imin, das mit Cyanwasserstoff unter Bildung von a-Aminonitril reagiert. Durch seine Hydrolyse entsteht eine a-Aminosäure.

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren

Alle a-Aminosäuren außer Glycin enthalten ein chirales a-Kohlenstoffatom und können als Enantiomere auftreten:

Es ist erwiesen, dass fast alle natürlich vorkommenden a-Aminosäuren die gleiche relative Konfiguration am a-Kohlenstoffatom aufweisen. Dem a-Kohlenstoffatom von (-)-Serin wurde herkömmlicherweise die L-Konfiguration und dem a-Kohlenstoffatom von (+)-Serin die D-Konfiguration zugeordnet. Wenn außerdem die Fischer-Projektion einer a-Aminosäure so geschrieben wird, dass sich die Carboxylgruppe oben und R unten befindet, hat die L-Aminosäure die Aminogruppe links und die D-Aminosäure wird die Aminogruppe auf der rechten Seite haben. Fischers Schema zur Bestimmung der Aminosäurekonfiguration gilt für alle a-Aminosäuren, die ein chirales a-Kohlenstoffatom haben.

Die Abbildung zeigt, dass eine L-Aminosäure je nach Art des Restes rechtsdrehend (+) oder linksdrehend (-) sein kann. Die überwiegende Mehrheit der in der Natur vorkommenden a-Aminosäuren gehört zur L-Reihe. Ihre Enantiomorphe, d.h. D-Aminosäuren werden nur von Mikroorganismen synthetisiert und werden als „unnatürliche“ Aminosäuren bezeichnet.

Gemäß der (R,S)-Nomenklatur haben die meisten „natürlichen“ oder L-Aminosäuren die S-Konfiguration.

L-Isoleucin und L-Threonin, die jeweils zwei Chiralitätszentren pro Molekül enthalten, können abhängig von der Konfiguration am b-Kohlenstoffatom beliebige Mitglieder eines Diastereomerenpaares sein. Die korrekten absoluten Konfigurationen dieser Aminosäuren sind unten angegeben.

SÄURE-BASIS-EIGENSCHAFTEN VON AMINOSÄUREN

Aminosäuren sind amphotere Substanzen, die in Form von Kationen oder Anionen vorliegen können. Diese Eigenschaft wird durch das Vorhandensein sowohl saurer (-COOH) als auch basischer (-NH 2) Gruppen im selben Molekül erklärt. In sehr sauren Lösungen wird die NH 2 -Gruppe der Säure protoniert und die Säure wird zu einem Kation. In stark alkalischen Lösungen wird die Carboxylgruppe der Aminosäure deprotoniert und die Säure in ein Anion umgewandelt.

Im festen Zustand liegen Aminosäuren in Form von Zwitterionen (bipolaren Ionen, inneren Salzen) vor. Bei Zwitterionen wird ein Proton von der Carboxylgruppe auf die Aminogruppe übertragen:

Wenn Sie eine Aminosäure in ein leitfähiges Medium geben und dort ein Elektrodenpaar absenken, wandert die Aminosäure in sauren Lösungen zur Kathode und in alkalischen Lösungen zur Anode. Bei einem bestimmten pH-Wert, der für eine bestimmte Aminosäure charakteristisch ist, bewegt sie sich weder zur Anode noch zur Kathode, da jedes Molekül die Form eines Zwitterions hat (sowohl eine positive als auch eine negative Ladung trägt). Dieser pH-Wert wird als isoelektrischer Punkt (pI) einer bestimmten Aminosäure bezeichnet.

REAKTIONEN VON AMINOSÄUREN

Die meisten Reaktionen, die Aminosäuren unter Laborbedingungen (in vitro) durchlaufen, sind charakteristisch für alle Amine oder Carbonsäuren.

1. Bildung von Amiden an der Carboxylgruppe. Wenn die Carbonylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe eines Amins reagiert, kommt es parallel zu einer Polykondensationsreaktion der Aminosäure, die zur Bildung von Amiden führt. Um eine Polymerisation zu verhindern, wird die Aminogruppe der Säure blockiert, sodass nur die Aminogruppe des Amins reagiert. Zu diesem Zweck werden Carbobenzoxychlorid (Carbobenzyloxychlorid, Benzylchlorformiat), tert-Butoxycarboxazid usw. verwendet. Um mit einem Amin zu reagieren, wird die Carboxylgruppe aktiviert, indem man sie Ethylchlorformiat aussetzt. Die Schutzgruppe wird dann durch katalytische Hydrogenolyse oder durch Einwirkung einer kalten Lösung von Bromwasserstoff in Essigsäure entfernt.

2. Bildung von Amiden an der Aminogruppe. Wenn die Aminogruppe einer a-Aminosäure acyliert wird, entsteht ein Amid.

Im basischen Medium verläuft die Reaktion besser, da hierdurch eine hohe Konzentration an freiem Amin gewährleistet ist.

3. Esterbildung. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure lässt sich mit herkömmlichen Methoden leicht verestern. Beispielsweise werden Methylester hergestellt, indem man trockenes Chlorwasserstoffgas durch eine Lösung der Aminosäure in Methanol leitet:

Aminosäuren sind zur Polykondensation fähig, was zur Bildung von Polyamid führt. Polyamide, die aus a-Aminosäuren bestehen, werden Peptide oder Polypeptide genannt. Die Amidbindung in solchen Polymeren wird Peptidbindung genannt. Polypeptide mit einem Molekulargewicht von mindestens 5000 werden als Proteine ​​bezeichnet. Proteine ​​enthalten etwa 25 verschiedene Aminosäuren. Bei der Hydrolyse eines bestimmten Proteins können alle oder einige dieser Aminosäuren in bestimmten, für ein einzelnes Protein charakteristischen Verhältnissen gebildet werden.

Die einzigartige Sequenz von Aminosäureresten in der Kette, die einem bestimmten Protein innewohnt, wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet. Die Besonderheiten der Verdrehung der Ketten von Proteinmolekülen (die relative Anordnung der Fragmente im Raum) werden als Sekundärstruktur von Proteinen bezeichnet. Polypeptidketten von Proteinen können aufgrund von Aminosäureseitenketten miteinander verbunden werden, um Amid-, Disulfid-, Wasserstoff- und andere Bindungen zu bilden. Dadurch verdreht sich die Spirale zu einer Kugel. Dieses Strukturmerkmal wird als Tertiärstruktur des Proteins bezeichnet. Um biologische Aktivität zu zeigen, müssen einige Proteine ​​zunächst einen Makrokomplex (Oligoprotein) bilden, der aus mehreren vollständigen Proteinuntereinheiten besteht. Die Quartärstruktur bestimmt den Grad der Assoziation solcher Monomere im biologisch aktiven Material.

Proteine ​​werden in zwei große Gruppen eingeteilt – fibrilläre (das Verhältnis von Moleküllänge zu Breite beträgt mehr als 10) und kugelförmige (das Verhältnis beträgt weniger als 10). Zu den fibrillären Proteinen gehören Kollagen, das bei Wirbeltieren am häufigsten vorkommende Protein; Es macht fast 50 % des Trockengewichts des Knorpels und etwa 30 % der Feststoffmasse des Knochens aus. In den meisten Regulationssystemen von Pflanzen und Tieren erfolgt die Katalyse durch kugelförmige Proteine, die als Enzyme bezeichnet werden.

Eine hartnäckige Substanz, die viel Schwefel enthält. Proteine ​​werden zur Herstellung von Kunststoffen und Klebstoffen verwendet. Nachfolgend finden Sie eine Tabelle mit einigen Informationen zu Aminosäuren und Proteinen (auf der nächsten Seite). Aminoacyl-Transfer-RNA-tRNA mit einer Aminoacylgruppe, die an die 2"- oder 3"-Hydroxylgruppe des terminalen Adenosinrests gebunden ist. Die Aminoacylgruppe wandert schnell zwischen 2-...

Sie können. Solche kombinierten Lebensmittel, die ergänzende Proteine ​​enthalten, sind Teil der traditionellen Küche aller Völker der Welt. KAPITEL 3. ÖKOLOGISCHE MERKMALE DER UNTERSUCHUNG DES THEMA „AMINOSÄUREN“ Der menschliche Körper kann keine Proteine ​​speichern, daher benötigt der Mensch täglich eine ausgewogene Proteindiät. Ein 82 kg schwerer Erwachsener benötigt 79 g...

Tierarten. Regionale Unterschiede in den Methioninkonzentrationen sind gering. Der Einfluss der Ernährung auf die Methioninkonzentration im Gehirn ist aufgrund der Konkurrenz mit neutralen Aminosäuren um Transportsysteme ebenfalls unbedeutend. Methionin im Pool der freien Aminosäuren wird zu 80 % für die Proteinsynthese genutzt. Der Stoffwechsel von freiem Methionin zu Cystein beginnt mit der Bildung von S-Adenosylmethionin, ...

DEFINITION

Aminosäuren- Dabei handelt es sich um komplexe organische Verbindungen, die in ihrem Molekül gleichzeitig eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe enthalten.

Aminosäuren sind kristalline Feststoffe, die sich durch einen hohen Schmelzpunkt auszeichnen und sich beim Erhitzen zersetzen. Sie lösen sich gut in Wasser auf. Diese Eigenschaften werden durch die Möglichkeit der Existenz von Aminosäuren in Form innerer Salze erklärt (Abb. 1).

Reis. 1. Inneres Salz der Aminoessigsäure.

Gewinnung von Aminosäuren

Ausgangsverbindungen zur Herstellung von Aminosäuren sind häufig Carbonsäuren, in deren Molekül eine Aminogruppe eingeführt wird. Beispielsweise durch deren Gewinnung aus halogenierten Säuren

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Darüber hinaus können Aldehyde (1), ungesättigte Säuren (2) und Nitroverbindungen (3) als Ausgangsstoffe für die Herstellung von Aminosäuren dienen:

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren

Aminosäuren gehen als heterofunktionelle Verbindungen die meisten Reaktionen ein, die für Carbonsäuren und Amine charakteristisch sind. Das Vorhandensein zweier unterschiedlicher funktioneller Gruppen in Aminosäuremolekülen führt zum Auftreten einer Reihe spezifischer Eigenschaften.

Aminosäuren sind amphotere Verbindungen. Sie reagieren sowohl mit Säuren als auch mit Basen:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Wässrige Lösungen von Aminosäuren haben je nach Anzahl der funktionellen Gruppen ein neutrales, alkalisches und saures Milieu. Glutaminsäure bildet beispielsweise eine saure Lösung, da sie zwei Carboxylgruppen und eine Aminogruppe enthält, und Lysin bildet eine alkalische Lösung, weil es enthält eine Carboxylgruppe und zwei Aminogruppen.

Zwei Aminosäuremoleküle können miteinander interagieren. Dabei wird ein Wassermolekül abgespalten und ein Produkt gebildet, bei dem Fragmente des Moleküls durch eine Peptidbindung (-CO-NH-) miteinander verbunden sind. Zum Beispiel:

Die resultierende Verbindung wird Dipeptid genannt. Stoffe, die aus vielen Aminosäureresten bestehen, werden Polypeptide genannt. Peptide werden durch Säuren und Basen hydrolysiert.

Anwendung von Aminosäuren

Sowohl Menschen als auch Tiere beziehen Aminosäuren, die für den Aufbau des Körpers notwendig sind, aus Nahrungsproteinen.

γ-Aminobuttersäure wird medizinisch (Aminalon/Gammalon) bei psychischen Erkrankungen eingesetzt; Auf seiner Basis wurde eine ganze Reihe nootropischer Medikamente entwickelt, d.h. Beeinflussung der Denkprozesse.

ε-Aminocapronsäure wird auch in der Medizin (blutstillendes Mittel) verwendet und ist darüber hinaus ein großtechnisches Produkt zur Herstellung synthetischer Polyamidfasern – Nylon.

Anthranilsäure wird zur Synthese von Farbstoffen wie Indigoblau verwendet und ist auch an der Biosynthese heterozyklischer Verbindungen beteiligt.

Beispiele für Problemlösungen

BEISPIEL 1

BEISPIEL 2

Unter den stickstoffhaltigen organischen Stoffen gibt es Verbindungen mit Doppelfunktionen. Besonders wichtig von ihnen sind Aminosäuren.

In den Zellen und Geweben lebender Organismen kommen etwa 300 verschiedene Aminosäuren vor, aber nur 20 ( α-Aminosäuren ) von ihnen dienen als Einheiten (Monomere), aus denen Peptide und Proteine ​​aller Organismen aufgebaut sind (daher werden sie Proteinaminosäuren genannt). Die Reihenfolge der Lokalisierung dieser Aminosäuren in Proteinen ist in der Nukleotidsequenz der entsprechenden Gene kodiert. Die übrigen Aminosäuren liegen sowohl in Form freier Moleküle als auch in gebundener Form vor. Viele der Aminosäuren kommen nur in bestimmten Organismen vor, und es gibt andere, die nur in einem der zahlreichen beschriebenen Organismen vorkommen. Die meisten Mikroorganismen und Pflanzen synthetisieren die Aminosäuren, die sie benötigen; Tiere und Menschen sind nicht in der Lage, die sogenannten essentiellen Aminosäuren aus der Nahrung selbst herzustellen. Aminosäuren sind am Stoffwechsel von Proteinen und Kohlenhydraten beteiligt, an der Bildung von für Organismen wichtigen Verbindungen (z. B. Purin- und Pyrimidinbasen, die integraler Bestandteil von Nukleinsäuren sind), sie sind Bestandteil von Hormonen, Vitaminen, Alkaloiden, Pigmenten , Toxine, Antibiotika usw.; Einige Aminosäuren dienen als Vermittler bei der Übertragung von Nervenimpulsen.

Aminosäuren- organische amphotere Verbindungen, zu denen Carboxylgruppen - COOH und Aminogruppen -NH gehören 2 .

Aminosäuren können als Carbonsäuren betrachtet werden, in deren Molekülen das Wasserstoffatom im Rest durch eine Aminogruppe ersetzt ist.

EINSTUFUNG

1. Abhängig von der relativen Position der Amino- und Carboxylgruppen werden Aminosäuren unterteilt in α-, β-, γ-, δ-, ε- usw.

2. Abhängig von der Anzahl der funktionellen Gruppen werden saure, neutrale und basische Gruppen unterschieden.

3. Sie unterscheiden sich anhand der Art des Kohlenwasserstoffrests aliphatisch(fett), aromatisch, schwefelhaltig Und heterozyklisch Aminosäuren. Die oben genannten Aminosäuren gehören zur Fettreihe.

Ein Beispiel für eine aromatische Aminosäure ist para-Aminobenzoesäure:

Ein Beispiel für eine heterozyklische Aminosäure ist Tryptophan, eine essentielle α-Aminosäure.

NOMENKLATUR

Nach der systematischen Nomenklatur werden die Namen von Aminosäuren aus den Namen der entsprechenden Säuren durch Anhängen des Präfixes gebildet Amino und Angabe der Position der Aminogruppe im Verhältnis zur Carboxylgruppe. Nummerierung der Kohlenstoffkette ausgehend vom Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe.

Zum Beispiel:

Häufig wird auch eine andere Methode zur Bildung von Aminosäurenamen verwendet, bei der das Präfix an den Trivialnamen der Carbonsäure angehängt wird Amino Angabe der Position der Aminogruppe durch einen Buchstaben des griechischen Alphabets.

Beispiel:

Für α-AminosäurenR-CH(NH2)COOH

Trivialnamen werden verwendet, die in den Lebensvorgängen von Tieren und Pflanzen eine äußerst wichtige Rolle spielen.

Tisch.

Wenn ein Aminosäuremolekül zwei Aminogruppen enthält, wird das Präfix in seinem Namen verwendetDiamino-, drei NH 2 -Gruppen – Triamino- usw.

Beispiel:

Das Vorhandensein von zwei oder drei Carboxylgruppen wird im Namen durch das Suffix widergespiegelt –diovy oder -Trisäure:

ISOMERIEN

1. Isomerie des Kohlenstoffgerüsts

2. Isomerie der Position funktioneller Gruppen

3. Optische Isomerie

α-Aminosäuren, außer Glycin NH 2 -CH 2 -COOH.

PHYSIKALISCHE EIGENSCHAFTEN

Aminosäuren sind kristalline Substanzen mit hohen Schmelzpunkten (über 250 °C), die sich zwischen einzelnen Aminosäuren kaum unterscheiden und daher uncharakteristisch sind. Mit dem Schmelzen geht eine Zersetzung des Stoffes einher. Aminosäuren sind in Wasser gut löslich und in organischen Lösungsmitteln unlöslich, wodurch sie anorganischen Verbindungen ähneln. Viele Aminosäuren haben einen süßen Geschmack.

EMPFANG

3. Mikrobiologische Synthese. Es ist bekannt, dass Mikroorganismen im Laufe ihres Lebens α-Aminosäuren von Proteinen produzieren.

CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN

Aminosäuren sind amphotere organische Verbindungen; sie zeichnen sich durch Säure-Base-Eigenschaften aus.

ICH . Allgemeine Eigenschaften

1. Intramolekulare Neutralisation → es entsteht ein bipolares Zwitterion:

Wässrige Lösungen sind elektrisch leitfähig. Diese Eigenschaften werden dadurch erklärt, dass Aminosäuremoleküle in Form innerer Salze vorliegen, die durch die Übertragung eines Protons von der Carboxylgruppe auf die Aminogruppe entstehen:

Zwitterion

Wässrige Lösungen von Aminosäuren haben je nach Anzahl der funktionellen Gruppen ein neutrales, saures oder alkalisches Milieu.

ANWENDUNG

1) Aminosäuren sind in der Natur weit verbreitet;

2) Aminosäuremoleküle sind die Bausteine, aus denen alle pflanzlichen und tierischen Proteine ​​aufgebaut sind; Aminosäuren, die für den Aufbau von Körperproteinen notwendig sind, werden von Menschen und Tieren als Bestandteil von Nahrungsproteinen aufgenommen;

3) Aminosäuren werden bei schwerer Erschöpfung nach schweren Operationen verschrieben;

4) sie werden zur Ernährung der Kranken verwendet;

5) Aminosäuren sind als Heilmittel gegen bestimmte Krankheiten notwendig (zum Beispiel wird Glutaminsäure bei Nervenerkrankungen eingesetzt, Histidin bei Magengeschwüren);

6) Einige Aminosäuren werden in der Landwirtschaft zur Tierfütterung verwendet, was sich positiv auf deren Wachstum auswirkt.

7) haben technische Bedeutung: Aminocapronsäure und Aminoenanthsäure bilden synthetische Fasern – Capron und Enanth.

ÜBER DIE ROLLE VON AMINOSÄUREN

Vorkommen in der Natur und biologische Rolle von Aminosäuren

Entdeckung in der Natur und der biologischen Rolle von Aminosäuren

Aminosäuren sind heterofunktionelle Verbindungen, die notwendigerweise zwei funktionelle Gruppen enthalten: eine Aminogruppe – NH 2 und eine Carboxylgruppe – COOH, verbunden mit einem Kohlenwasserstoffrest. Die allgemeine Formel der einfachsten Aminosäuren kann wie folgt geschrieben werden:

Da Aminosäuren zwei unterschiedliche funktionelle Gruppen enthalten, die sich gegenseitig beeinflussen, unterscheiden sich die charakteristischen Reaktionen von denen von Carbonsäuren und Aminen.

Eigenschaften von Aminosäuren

Die Aminogruppe – NH 2 – bestimmt die Grundeigenschaften von Aminosäuren, da sie aufgrund des Vorhandenseins eines freien Elektronenpaars am Stickstoffatom über einen Donor-Akzeptor-Mechanismus ein Wasserstoffkation an sich binden kann.

Die -COOH-Gruppe (Carboxylgruppe) bestimmt die sauren Eigenschaften dieser Verbindungen. Daher sind Aminosäuren amphotere organische Verbindungen. Sie reagieren mit Alkalien als Säuren:

Mit starken Säuren – wie Basen – Aminen:

Darüber hinaus interagiert die Aminogruppe einer Aminosäure mit ihrer Carboxylgruppe und bildet ein inneres Salz:

Die Ionisierung von Aminosäuremolekülen hängt von der sauren oder alkalischen Beschaffenheit der Umgebung ab:

Da sich Aminosäuren in wässrigen Lösungen wie typische amphotere Verbindungen verhalten, spielen sie in lebenden Organismen die Rolle von Puffersubstanzen, die eine bestimmte Konzentration an Wasserstoffionen aufrechterhalten.

Aminosäuren sind farblose kristalline Substanzen, die bei Temperaturen über 200 °C schmelzen und sich zersetzen. Sie sind in Wasser löslich und in Ether unlöslich. Je nach R-Rest können sie süß, bitter oder geschmacklos sein.

Aminosäuren werden in natürliche (in lebenden Organismen vorkommende) und synthetische Aminosäuren unterteilt. Unter den natürlichen Aminosäuren (ca. 150) werden proteinogene Aminosäuren (ca. 20) unterschieden, die Bestandteil von Proteinen sind. Sie sind L-förmig. Etwa die Hälfte dieser Aminosäuren sind unersetzlich, weil sie im menschlichen Körper nicht synthetisiert werden. Essentielle Säuren sind Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Cystein, Methionin, Histidin, Tryptophan. Diese Stoffe gelangen mit der Nahrung in den menschlichen Körper. Wenn ihre Menge in der Nahrung nicht ausreicht, wird die normale Entwicklung und Funktion des menschlichen Körpers gestört. Bei bestimmten Krankheiten ist der Körper nicht in der Lage, andere Aminosäuren zu synthetisieren. Daher wird bei der Phenylketonurie kein Tyrosin synthetisiert. Die wichtigste Eigenschaft von Aminosäuren ist die Fähigkeit, unter Freisetzung von Wasser und Bildung der Amidgruppe -NH-CO- eine molekulare Kondensation einzugehen, zum Beispiel:

Die bei dieser Reaktion erhaltenen hochmolekularen Verbindungen enthalten eine große Anzahl von Amidfragmenten und werden daher als Polyamide.

Dazu gehört neben der oben genannten synthetischen Nylonfaser beispielsweise Enant, das bei der Polykondensation von Aminoenanthsäure entsteht. Zur Herstellung synthetischer Fasern eignen sich Aminosäuren mit Amino- und Carboxylgruppen an den Enden der Moleküle.

Es werden Alpha-Aminosäure-Polyamide genannt Peptide. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste werden sie unterschieden Dipeptide, Tripeptide, Polypeptide. In solchen Verbindungen werden die -NH-CO-Gruppen Peptidgruppen genannt.

Isomerie und Nomenklatur von Aminosäuren

Die Aminosäureisomerie wird durch die unterschiedliche Struktur der Kohlenstoffkette und die Position der Aminogruppe bestimmt, zum Beispiel:

Weit verbreitet sind auch die Namen von Aminosäuren, bei denen die Position der Aminogruppe durch die Buchstaben des griechischen Alphabets angegeben wird: α, β, y usw. So kann 2-Aminobuttersäure auch als α-Aminosäure bezeichnet werden :

Methoden zur Gewinnung von Aminosäuren