Wszystko o chemii aminokwasów. Aminokwasy. Właściwości fizyczne α-aminokwasów

Aminokwasy, białka i peptydy są przykładami związków opisanych poniżej. Wiele cząsteczek biologicznie aktywnych zawiera kilka różnych chemicznie grup funkcyjnych, które mogą oddziaływać ze sobą oraz ze swoimi grupami funkcyjnymi.

Aminokwasy.

Aminokwasy- organiczne związki dwufunkcyjne, w skład których wchodzi grupa karboksylowa - UNS, a grupa aminowa to N.H. 2 .

Oddzielny α I β - aminokwasy:

Najczęściej spotykany w przyrodzie α -kwasy. Białka zawierają 19 aminokwasów i jeden iminokwas ( C 5 H 9NIE 2 ):

Najprostszy aminokwas- glicyna. Pozostałe aminokwasy można podzielić na następujące główne grupy:

1) homologi glicyny - alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

Pozyskiwanie aminokwasów.

Właściwości chemiczne aminokwasów.

Aminokwasy- są to związki amfoteryczne, ponieważ zawierają 2 przeciwne grupy funkcyjne - grupę aminową i grupę hydroksylową. Dlatego reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Transformację kwasowo-zasadową można przedstawić jako:

Aminokwasy

Każdy związek zawierający zarówno grupę karboksylową, jak i aminową jest aminokwasem. Jednakże częściej termin ten jest używany w odniesieniu do kwasów karboksylowych, których grupa aminowa znajduje się w pozycji a w stosunku do grupy karboksylowej.

Aminokwasy z reguły są częścią polimerów - białek. W przyrodzie występuje ponad 70 aminokwasów, ale tylko 20 pełni ważną rolę w organizmach żywych. Aminokwasy niezbędne to takie, których organizm nie może syntetyzować z substancji dostarczanych z pożywieniem w ilościach wystarczających do zaspokojenia potrzeb fizjologicznych organizmu. Niezbędne aminokwasy podano w tabeli. 1. W przypadku pacjentów chorych na fenyloketonurię tyrozyna jest również niezbędnym aminokwasem (patrz tabela 1).

Tabela 1

Niezbędne aminokwasy R-CHNH 2 COOH

Aminokwasy są zwykle nazywane substytutami odpowiednich kwasów karboksylowych, oznaczając pozycję grupy aminowej za pomocą liter alfabetu greckiego. W przypadku najprostszych aminokwasów zwykle stosuje się trywialne nazwy (glicyna, alanina, izoleucyna itp.). Izomeria aminokwasów jest związana z rozmieszczeniem grup funkcyjnych i strukturą szkieletu węglowodorowego. Cząsteczka aminokwasu może zawierać jedną lub więcej grup karboksylowych, w związku z czym aminokwasy różnią się zasadowością. Ponadto cząsteczka aminokwasu może zawierać różną liczbę grup aminowych.

METODY OTRZYMANIA AMINOKWASÓW

1. W wyniku hydrolizy białek można otrzymać około 25 aminokwasów, ale powstałą mieszaninę trudno jest rozdzielić. Zwykle otrzymuje się jeden lub dwa kwasy w znacznie większych ilościach niż pozostałe, a kwasy te można dość łatwo wyizolować - stosując żywice jonowymienne.

2. Z kwasów halogenowanych. Jedną z najczęstszych metod syntezy a-aminokwasów jest amonoliza a-halogenowanego kwasu, którą zwykle otrzymuje się w reakcji Gehla-Volharda-Zelinsky'ego:

Metodę tę można zmodyfikować w celu wytworzenia kwasu a-bromo poprzez ester malonowy:

Grupę aminową można wprowadzić do estru a-halogenowanego kwasu za pomocą ftalimidu potasu (synteza Gabriela):

3. Ze związków karbonylowych (synteza Streckera). Synteza a-aminokwasów Streckera polega na reakcji związku karbonylowego z mieszaniną chlorku amonu i cyjanku sodu (udoskonalenie metody zaproponowali N.D. Zelinsky i G.L. Stadnikov).

Reakcje addycji i eliminacji z udziałem amoniaku i związku karbonylowego dają iminę, która reaguje z cyjanowodorem, tworząc a-aminonitryl. W wyniku jego hydrolizy powstaje a-aminokwas.

Właściwości chemiczne aminokwasów

Wszystkie a-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, zawierają chiralny atom węgla a i mogą występować jako enancjomery:

Udowodniono, że prawie wszystkie naturalnie występujące a-aminokwasy mają tę samą względną konfigurację przy atomie węgla. Atom węgla a (-)-seryny tradycyjnie przypisano konfigurację L, a atom węgla a (+)-seryny przypisano konfigurację D. Co więcej, jeśli projekcję Fischera α-aminokwasu zapisano w taki sposób, że grupa karboksylowa znajduje się na górze, a R na dole, to L-aminokwas będzie miał grupę aminową po lewej stronie, a D-aminokwas będzie miał grupę aminową po prawej stronie. Schemat Fischera służący do określania konfiguracji aminokwasów ma zastosowanie do wszystkich a-aminokwasów, które mają chiralny atom węgla a.

Rysunek pokazuje, że L-aminokwas może być prawoskrętny (+) lub lewoskrętny (-) w zależności od charakteru rodnika. Zdecydowana większość a-aminokwasów występujących w przyrodzie należy do serii L. Ich enancjomorfy, tj. D-aminokwasy są syntetyzowane wyłącznie przez mikroorganizmy i nazywane są aminokwasami „nienaturalnymi”.

Zgodnie z nomenklaturą (R,S), większość „naturalnych” lub L-aminokwasów ma konfigurację S.

L-Izoleucyna i L-treonina, każde zawierające dwa centra chiralne na cząsteczkę, mogą być dowolnym członkiem pary diastereomerów, w zależności od konfiguracji przy atomie węgla b. Poniżej podano prawidłowe konfiguracje absolutne tych aminokwasów.

WŁAŚCIWOŚCI KWASowo-zasadowe AMINOKWASÓW

Aminokwasy to substancje amfoteryczne, które mogą występować w postaci kationów lub anionów. Właściwość tę tłumaczy się obecnością w tej samej cząsteczce zarówno grup kwasowych (-COOH), jak i zasadowych (-NH2). W bardzo kwaśnych roztworach grupa NH2 kwasu ulega protonowaniu i kwas staje się kationem. W roztworach silnie zasadowych grupa karboksylowa aminokwasu ulega deprotonowaniu i kwas przekształca się w anion.

W stanie stałym aminokwasy występują w postaci jonów obojnaczych (jony dwubiegunowe, sole wewnętrzne). W jonach obojnaczych proton jest przenoszony z grupy karboksylowej do grupy aminowej:

Jeśli umieścisz aminokwas w ośrodku przewodzącym i opuścisz tam parę elektrod, to w roztworach kwaśnych aminokwas będzie migrował do katody, a w roztworach alkalicznych - do anody. Przy pewnej wartości pH charakterystycznej dla danego aminokwasu nie będzie on przemieszczał się ani do anody, ani do katody, ponieważ każda cząsteczka ma postać jonu obojnaczego (niesie zarówno ładunek dodatni, jak i ujemny). Ta wartość pH nazywana jest punktem izoelektrycznym (pI) danego aminokwasu.

REAKCJE AMINOKWASÓW

Większość reakcji, jakim ulegają aminokwasy w warunkach laboratoryjnych (in vitro) jest charakterystyczna dla wszystkich amin lub kwasów karboksylowych.

1. tworzenie amidów w grupie karboksylowej. Kiedy grupa karbonylowa aminokwasu reaguje z grupą aminową aminy, równolegle zachodzi reakcja polikondensacji aminokwasu, prowadząca do powstania amidów. Aby zapobiec polimeryzacji, grupa aminowa kwasu jest blokowana, tak że reaguje tylko grupa aminowa aminy. W tym celu stosuje się karbobenzoksychlorek (karbobenzyloksychlorek, chloromrówczan benzylu), tert-butoksykarboksazyd itp. W celu reakcji z aminą grupę karboksylową aktywuje się przez wystawienie jej na działanie chloromrówczanu etylu. Następnie grupę zabezpieczającą usuwa się metodą katalitycznej wodorolizy lub działaniem zimnego roztworu bromowodoru w kwasie octowym.

2. tworzenie amidów w grupie aminowej. Kiedy grupa aminowa a-aminokwasu jest acylowana, powstaje amid.

Reakcja przebiega lepiej w środowisku zasadowym, gdyż zapewnia to wysokie stężenie wolnej aminy.

3. powstawanie estrów. Grupę karboksylową aminokwasu można łatwo estryfikować konwencjonalnymi metodami. Na przykład estry metylowe wytwarza się przepuszczając suchy gazowy chlorowodór przez roztwór aminokwasu w metanolu:

Aminokwasy są zdolne do polikondensacji, w wyniku czego powstaje poliamid. Poliamidy składające się z a-aminokwasów nazywane są peptydami lub polipeptydami. Wiązanie amidowe w takich polimerach nazywa się wiązaniem peptydowym. Polipeptydy o masie cząsteczkowej co najmniej 5000 nazywane są białkami. Białka zawierają około 25 różnych aminokwasów. Podczas hydrolizy danego białka wszystkie te aminokwasy lub niektóre z nich mogą powstać w określonych proporcjach charakterystycznych dla danego białka.

Unikalna sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu właściwa danemu białku nazywana jest pierwotną strukturą białka. Specyfika skręcania łańcuchów cząsteczek białka (względne rozmieszczenie fragmentów w przestrzeni) nazywana jest drugorzędową strukturą białek. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą być ze sobą połączone, tworząc wiązania amidowe, dwusiarczkowe, wodorowe i inne dzięki łańcuchom bocznym aminokwasów. W rezultacie spirala skręca się w kulkę. Ta cecha strukturalna nazywana jest trzeciorzędową strukturą białka. Aby wykazać aktywność biologiczną, niektóre białka muszą najpierw utworzyć makrokompleks (oligoproteinę) składający się z kilku kompletnych podjednostek białkowych. Struktura czwartorzędowa określa stopień asocjacji takich monomerów w materiale biologicznie aktywnym.

Białka dzielą się na dwie duże grupy - włókniste (stosunek długości cząsteczki do szerokości jest większy niż 10) i kuliste (stosunek jest mniejszy niż 10). Białka włókniste obejmują kolagen, białko najobficiej występujące u kręgowców; stanowi prawie 50% suchej masy chrząstki i około 30% stałej masy kości. W większości układów regulacyjnych roślin i zwierząt kataliza jest przeprowadzana przez białka globularne, zwane enzymami.

Trwała substancja zawierająca dużo siarki. Białka wykorzystuje się do produkcji tworzyw sztucznych i kleju. Poniżej przedstawiamy tabelę z niektórymi informacjami na temat aminokwasów i białek (na następnej stronie). Aminoacylowy RNA przenoszący tRNA z grupą aminoacylową przyłączoną do 2" lub 3" grupy hydroksylowej końcowej reszty adenozyny. Grupa aminoacylowa szybko migruje pomiędzy 2-...

Mogą. Takie łączone produkty spożywcze, które zawierają uzupełniające się białka, są częścią tradycyjnej kuchni wszystkich narodów świata. ROZDZIAŁ 3. CECHY EKOLOGICZNE BADANIA TEMATU „AMINOKWASY” Organizm ludzki nie jest w stanie magazynować białek, dlatego człowiek codziennie potrzebuje zbilansowanej diety białkowej. Dorosły ważący 82 kg potrzebuje 79 g...

Rodzaje zwierząt. Regionalne różnice w stężeniach metioniny są niewielkie. Wpływ diety na stężenie metioniny w mózgu jest również nieistotny ze względu na konkurencję z obojętnymi aminokwasami o układy transportowe. Metionina zawarta w puli wolnych aminokwasów jest wykorzystywana w 80% do syntezy białek. Metabolizm wolnej metioniny do cysteiny rozpoczyna się od utworzenia S-adenozylometioniny, ...

DEFINICJA

Aminokwasy- są to złożone związki organiczne, które w swojej cząsteczce zawierają jednocześnie grupę aminową i grupę karboksylową.

Aminokwasy to krystaliczne ciała stałe charakteryzujące się wysoką temperaturą topnienia i rozkładające się pod wpływem ogrzewania. Dobrze rozpuszczają się w wodzie. Właściwości te tłumaczy się możliwością występowania aminokwasów w postaci soli wewnętrznych (ryc. 1).

Ryż. 1. Sól wewnętrzna kwasu aminooctowego.

Pozyskiwanie aminokwasów

Związkami wyjściowymi do produkcji aminokwasów są często kwasy karboksylowe, do cząsteczki których wprowadzono grupę aminową. Na przykład otrzymywanie ich z kwasów halogenowanych

CH 3-C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3-C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Ponadto aldehydy (1), kwasy nienasycone (2) i związki nitrowe (3) mogą służyć jako materiały wyjściowe do produkcji aminokwasów:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3-C(NH2)H-C≡H + H2O;

CH 3-C(NH 2)H-C≡H + H 2O (H +) → CH 3-C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 = CH-COOH + NH 3 → H 2N-CH 2-CH 2-COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Właściwości chemiczne aminokwasów

Aminokwasy, jako związki heterofunkcyjne, wchodzą w większość reakcji charakterystycznych dla kwasów karboksylowych i amin. Obecność dwóch różnych grup funkcyjnych w cząsteczkach aminokwasów prowadzi do pojawienia się szeregu specyficznych właściwości.

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi. Reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

NH 2-CH 2-COOH + HCl → Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Wodne roztwory aminokwasów mają środowisko obojętne, zasadowe i kwaśne w zależności od liczby grup funkcyjnych. Na przykład kwas glutaminowy tworzy roztwór kwaśny, ponieważ zawiera dwie grupy karboksylowe i jedną grupę aminową, a lizyna tworzy roztwór zasadowy, ponieważ zawiera jedną grupę karboksylową i dwie grupy aminowe.

Dwie cząsteczki aminokwasów mogą ze sobą oddziaływać. W tym przypadku cząsteczka wody zostaje rozdzielona i powstaje produkt, w którym fragmenty cząsteczki są połączone ze sobą wiązaniem peptydowym (-CO-NH-). Na przykład:

Powstały związek nazywa się dipeptydem. Substancje składające się z wielu reszt aminokwasowych nazywane są polipeptydami. Peptydy ulegają hydrolizie pod wpływem kwasów i zasad.

Zastosowanie aminokwasów

Zarówno ludzie, jak i zwierzęta pozyskują aminokwasy niezbędne do budowy organizmu z białek pożywienia.

Kwas γ-aminomasłowy jest stosowany w leczeniu chorób psychicznych (aminalon/gammalon); Na jego bazie stworzono całą gamę leków nootropowych, m.in. wpływając na procesy myślenia.

Kwas ε-aminokapronowy ma także zastosowanie w medycynie (środek hemostatyczny), a ponadto jest wielkoskalowym produktem przemysłowym służącym do produkcji syntetycznego włókna poliamidowego – nylonu.

Kwas antranilowy wykorzystywany jest do syntezy barwników, m.in. błękitu indygo, a także bierze udział w biosyntezie związków heterocyklicznych.

Przykłady rozwiązywania problemów

PRZYKŁAD 1

PRZYKŁAD 2

Wśród substancji organicznych zawierających azot znajdują się związki o podwójnej funkcji. Szczególnie ważne są z nich aminokwasy.

W komórkach i tkankach organizmów żywych znajduje się około 300 różnych aminokwasów, ale tylko 20 ( α-aminokwasy ) z nich służą jako jednostki (monomery), z których zbudowane są peptydy i białka wszystkich organizmów (dlatego nazywane są aminokwasami białkowymi). Sekwencja lokalizacji tych aminokwasów w białkach jest kodowana w sekwencji nukleotydów odpowiednich genów. Pozostałe aminokwasy występują zarówno w postaci wolnych cząsteczek, jak i w formie związanej. Wiele aminokwasów występuje tylko w niektórych organizmach, a inne występują tylko w jednym z bardzo różnorodnych opisanych organizmów. Większość mikroorganizmów i roślin syntetyzuje potrzebne im aminokwasy; Zwierzęta i ludzie nie są w stanie wytwarzać tzw. niezbędnych aminokwasów pozyskiwanych z pożywienia. Aminokwasy biorą udział w metabolizmie białek i węglowodanów, w tworzeniu związków ważnych dla organizmów (na przykład zasad purynowych i pirymidynowych, które są integralną częścią kwasów nukleinowych), są częścią hormonów, witamin, alkaloidów, pigmentów , toksyny, antybiotyki itp.; Niektóre aminokwasy służą jako pośrednicy w przekazywaniu impulsów nerwowych.

Aminokwasy- organiczne związki amfoteryczne, do których należą grupy karboksylowe – COOH i grupy aminowe –NH 2 .

Aminokwasy można uznać za kwasy karboksylowe, w cząsteczkach których atom wodoru w rodniku jest zastąpiony grupą aminową.

KLASYFIKACJA

1. W zależności od względnej pozycji grup aminowych i karboksylowych aminokwasy dzielą się na α-, β-, γ-, δ-, ε- itp.

2. W zależności od liczby grup funkcyjnych wyróżnia się grupy kwasowe, obojętne i zasadowe.

3. Rozróżniają na podstawie charakteru rodnika węglowodorowego alifatyczny(tłuszcz), aromatyczny, zawierający siarkę I heterocykliczny aminokwasy. Powyższe aminokwasy należą do grupy tłuszczowej.

Przykładem aminokwasu aromatycznego jest kwas paraaminobenzoesowy:

Przykładem aminokwasu heterocyklicznego jest tryptofan, niezbędny α-aminokwas.

NOMENKLATURA

Zgodnie z nomenklaturą systematyczną nazwy aminokwasów powstają z nazw odpowiednich kwasów poprzez dodanie przedrostka amino i wskazanie położenia grupy aminowej w stosunku do grupy karboksylowej. Numeracja łańcucha węglowego od atomu węgla grupy karboksylowej.

Na przykład:

Często stosowana jest również inna metoda konstruowania nazw aminokwasów, zgodnie z którą do trywialnej nazwy kwasu karboksylowego dodawany jest przedrostek amino wskazując pozycję grupy aminowej literą alfabetu greckiego.

Przykład:

Dla α-aminokwasówR-CH(NH2)COOH

Które odgrywają niezwykle ważną rolę w procesach życiowych zwierząt i roślin, używane są trywialne nazwy.

Tabela.

Jeśli cząsteczka aminokwasu zawiera dwie grupy aminowe, w jej nazwie używany jest przedrostekdiamino-, trzy grupy NH2 – triamino- itp.

Przykład:

Obecność dwóch lub trzech grup karboksylowych jest odzwierciedlona w nazwie przyrostkiem –diovy Lub -kwas triowy:

IZOMERIA

1. Izomeria szkieletu węglowego

2. Izomeria położenia grup funkcyjnych

3. Izomeria optyczna

α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny NH 2-CH2-COOH.

WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE

Aminokwasy to substancje krystaliczne o wysokich (powyżej 250°C) temperaturach topnienia, które niewiele różnią się pomiędzy poszczególnymi aminokwasami i przez to są nietypowe. Topnieniu towarzyszy rozkład substancji. Aminokwasy są dobrze rozpuszczalne w wodzie i nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych, co czyni je podobnymi do związków nieorganicznych. Wiele aminokwasów ma słodki smak.

OTRZYMUJĄCY

3. Synteza mikrobiologiczna. Wiadomo, że mikroorganizmy w trakcie swoich procesów życiowych wytwarzają α - aminokwasy białek.

WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE

Amfoteryczne związki organiczne charakteryzują się właściwościami kwasowo-zasadowymi.

I . Ogólne właściwości

1. Neutralizacja wewnątrzcząsteczkowa → powstaje jon obojnaczy dwubiegunowy:

Roztwory wodne przewodzą prąd elektryczny. Właściwości te tłumaczy się faktem, że cząsteczki aminokwasów występują w postaci soli wewnętrznych, które powstają w wyniku przeniesienia protonu z grupy karboksylowej do grupy aminowej:

obojnacze

Wodne roztwory aminokwasów mają środowisko obojętne, kwaśne lub zasadowe, w zależności od liczby grup funkcyjnych.

APLIKACJA

1) aminokwasy są szeroko rozpowszechnione w przyrodzie;

2) cząsteczki aminokwasów są cegiełkami, z których zbudowane są wszystkie białka roślinne i zwierzęce; aminokwasy niezbędne do budowy białek organizmu są pozyskiwane przez ludzi i zwierzęta w ramach białek spożywczych;

3) aminokwasy są przepisywane w przypadku ciężkiego wyczerpania, po ciężkich operacjach;

4) służą do karmienia chorych;

5) aminokwasy są niezbędne jako lekarstwo na niektóre choroby (na przykład kwas glutaminowy stosuje się w chorobach nerwowych, histydynę na wrzody żołądka);

6) niektóre aminokwasy wykorzystywane są w rolnictwie do karmienia zwierząt, co korzystnie wpływa na ich wzrost;

7) mają znaczenie techniczne: kwasy aminokapronowy i aminoenantowy tworzą włókna syntetyczne - kapron i enanth.

O ROLI AMINOKWASÓW

Występowanie w przyrodzie i biologiczna rola aminokwasów

Znalezienie w przyrodzie i biologiczna rola aminokwasów

Aminokwasy to związki heterofunkcyjne, które koniecznie zawierają dwie grupy funkcyjne: grupę aminową - NH2 i grupę karboksylową - COOH, związaną z rodnikiem węglowodorowym.Ogólny wzór najprostszych aminokwasów można zapisać w następujący sposób:

Ponieważ aminokwasy zawierają dwie różne grupy funkcyjne, które na siebie wpływają, charakterystyczne reakcje różnią się od reakcji kwasów karboksylowych i amin.

Właściwości aminokwasów

Grupa aminowa – NH2 określa podstawowe właściwości aminokwasów, gdyż jest w stanie przyłączyć do siebie kation wodoru poprzez mechanizm donor-akceptor, dzięki obecności wolnej pary elektronów przy atomie azotu.

Grupa -COOH (grupa karboksylowa) określa właściwości kwasowe tych związków. Dlatego aminokwasy są amfoterycznymi związkami organicznymi. Z zasadami reagują w postaci kwasów:

Z mocnymi kwasami - takimi jak zasady - aminy:

Ponadto grupa aminowa w aminokwasie oddziałuje z jego grupą karboksylową, tworząc sól wewnętrzną:

Jonizacja cząsteczek aminokwasów zależy od kwaśnego lub zasadowego charakteru środowiska:

Ponieważ aminokwasy w roztworach wodnych zachowują się jak typowe związki amfoteryczne, w organizmach żywych pełnią rolę substancji buforowych, utrzymujących określone stężenie jonów wodorowych.

Aminokwasy to bezbarwne, krystaliczne substancje, które topią się i rozkładają w temperaturach powyżej 200°C. Są rozpuszczalne w wodzie i nierozpuszczalne w eterze. W zależności od rodnika R mogą być słodkie, gorzkie lub pozbawione smaku.

Aminokwasy dzielą się na naturalne (występujące w organizmach żywych) i syntetyczne. Wśród aminokwasów naturalnych (około 150) wyróżnia się aminokwasy proteinogenne (około 20), które wchodzą w skład białek. Są w kształcie litery L. Około połowa z tych aminokwasów to niezastąpiony, ponieważ nie są syntetyzowane w organizmie człowieka. Niezbędnymi kwasami są walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, lizyna, treonina, cysteina, metionina, histydyna, tryptofan. Substancje te dostają się do organizmu człowieka wraz z pożywieniem. Jeśli ich ilość w pożywieniu jest niewystarczająca, normalny rozwój i funkcjonowanie organizmu człowieka zostaje zakłócony. W przypadku niektórych chorób organizm nie jest w stanie syntetyzować niektórych innych aminokwasów. Zatem w fenyloketonurii tyrozyna nie jest syntetyzowana. Najważniejszą właściwością aminokwasów jest zdolność do wchodzenia w kondensację molekularną z uwolnieniem wody i utworzeniem grupy amidowej -NH-CO-, na przykład:

Związki wielkocząsteczkowe otrzymane w wyniku tej reakcji zawierają dużą liczbę fragmentów amidowych i dlatego nazywane są poliamidy.

Do nich, oprócz wspomnianego powyżej syntetycznego włókna nylonowego, zalicza się na przykład enant powstający podczas polikondensacji kwasu aminoenantowego. Aminokwasy z grupami aminowymi i karboksylowymi na końcach cząsteczek nadają się do produkcji włókien syntetycznych.

Nazywa się poliamidy alfa-aminokwasowe peptydy. W zależności od liczby reszt aminokwasowych rozróżnia się je dipeptydy, tripeptydy, polipeptydy. W takich związkach grupy -NH-CO- nazywane są grupami peptydowymi.

Izomeria i nazewnictwo aminokwasów

Izomeria aminokwasów jest zdeterminowana odmienną budową łańcucha węglowego i położeniem grupy aminowej, na przykład:

Powszechne są również nazwy aminokwasów, w których pozycję grupy aminowej wskazują litery alfabetu greckiego: α, β, y itp. Zatem kwas 2-aminobutanowy można nazwać także α-aminokwasem :

Metody otrzymywania aminokwasów